Файл: Гетероциклической ароматической аминокислотой является.docx

Скачать файл
Заказать решение

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 03.02.2024

Просмотров: 17

Скачиваний: 0

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.


10.БОЛЬШИНСТВО ФЕРМЕНТОВ ПРОЯВЛЯЮТ МАКСИМАЛЬНУЮ АКТИВНОСТЬ ПРИ РН



  1. кислом (1,5-2)

  2. щелочном (8-9)

  3. близком к нейтральному

  4. только при рН 7

  5. любого значения


13.КОФАКТОР – ЭТО
1.белковая часть фермента
2.небелковая часть фермента
3.часть фермента, состоящая из аминокислот
4.часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества
5.часть фермента, осуществляющая ингибирование

14.ВИТАМИН В1 СОДЕРЖИТ КОФАКТОР



  1. флавинадениндинуклеотид

  2. тиаминдифосфат

  3. никотинамидадениндинуклеотид

  4. пиридоксальфосфат

  5. кобаламин


15. ПЕПСИН ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН



  1. 1,5-2,5

  2. 4-5

  3. 6-7

  4. 8-9

  5. 10-11


16. АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ



  1. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии

  2. тромбозов

  3. лимфогрануломатоза

  4. вирусного конъюктивита

  5. заболеваний ЖКТ


19. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ



  1. сродство к ингибитору

  2. активность фермента

  3. сродство к кофактору

  4. сродстов к коферменту

  5. сродство к субстрату


19. ПРЕВРАЩЕНИЕ ПРОФЕРМЕНТА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ



  1. фосфорилирования

  2. метилирования

  3. формирования димеров

  4. образования дисульфидных связей

  5. гидролиза одной или нескольких пептидных связей


20. ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗИРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ПРОФЕРМЕНТОВ



  1. амилаза, пепсин, трипсин

  2. липаза, нуклеаза, пепсин

  3. химотрипсин,трипсин,амилаза

  4. химотрипсин, трипсин, фосфотаза

  5. пепсин, химотрипсин, трипсин


21. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ



  1. внутримолекулярного переноса групп

  2. гидролиза

  3. окислительно-восстановительные

  4. негидролитического расщепления субстрата

  5. межмолекулярного переноса групп


23. ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПЕЧЕНИ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ



  1. пепсина

  2. трипсина

  3. α-амилазы

  4. лактазы

  5. АЛТ


25. ФЕРМЕНТ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА С ИНДЕКСОМ КФ 1.1.1.1 ОТНОСИТСЯК КЛАССУ



  1. гидролазы

  2. трансферазы;

  3. изомеразы

  4. оксидоредуктазы

  5. лиазы



26. ОБЩЕЕ КОЛИЧЕСТВО СУБЪЕДИНИЦ В ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЕ



  1. две

  2. три

  3. четыре

  4. шесть

  5. восемь


27. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ПРОЦЕССЫ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ, ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ:



  1. трансфераз

  2. лигаз

  3. лиаз

  4. гидролаз;

  5. изомераз


28.КОФАКТОРЫ, СОДЕРЖАЩИЕ ВИТАМИН В2 НАЗЫВАЮТСЯ
1.никотинамидные
2.пиридоксалевые
3.флавиновые
4.кобамидные
5.биотиновые


30.ФЕРМЕНТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ СЛЕДУЮЩИМИ СВОЙСТВАМИ
1.высокая специфичность
2.термолабильность
3.не расходуются в процессе реакции
4.увеличивают скорость химических реакций
5.чувствительны к небольшим изменениям рН


34.ВИТАМИН РР ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩИХ КОФАКТОРОВ
1.НАД+
2.ПАЛФ
3.НS-СоА
4.ФАД
5.НАДФ+
6.глютатион
7.ТДФ
8.ФМН
9.Н4- биоптерин (ТГФК)

35.ВИТАМИН В6 ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО КОФАКТОРА
1.НАД+
2.ПАЛФ
3.НS-СоА
4.ФАД
5.глютатион
6.ТДФ
7.ФМН
8.Н4- биоптерин (ТГФК)

38. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА
1.это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
2.обладает свойством комплементарности к субстрату
3.включает только положительно заряженные радикалы аминокислот
4.содержит только металлы
5.служит для регуляции активности фермента

44.ФЕРМЕНТАМИ, ИЗ УКАЗАННЫХ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ, ЯВЛЯЮТСЯ
1.гемоглобин
2.миоглобин
3.каталаза
4.пероксидаза
5.цитохромы

45.БЕЛКОВАЯ ЧАСТЬ ХОЛОФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ
1.апофермент
2.кофермент
3.кофактор
4.протомер
5.простетическая группа


47.ПРИ УВЕЛИЧЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ
1.постоянно возрастает
2.постоянно понижается
3.до 37-400 С возрастает, в дальнейшем снижается
4.повышается после достижения 600 С
5.не имеет закономерностей


50.ПРИ ДЕЙСТВИИ ВЫСОКОЙ ТЕМПЕРАТУРЫ С ФЕРМЕНТОМ ПРОИСХОДИТ
1.гидролиз
2.денатурация
3.образование фермент-субстратного комплекса
4.блокирование активного центра
5.нарушение первичной структуры


53.АМИЛАЗА ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН
1.1,5-2
2.6,8-7,2
3.8-9
4.3,5-4
5.4,5-5

57.ПРИ ДЕЙСТВИИ ИНГИБИТОРА, ОБЛАДАЮЩЕГО СТРУКТУРНЫМ СХОДСТВОМ С СУБСТРАТОМ, НАБЛЮДАЕТСЯ ТОРМОЖЕНИЕ

1.конкурентное
2.неконкурентное
3.аллостерическое
4.неспецифическое
5.необратимое

58.АКТИВАТОРОМ ПЕПСИНА ЯВЛЯЕТСЯ
1.соляная кислота
2.хлористый натрий
3.сернокислая медь
4.хлористый калий
5.гидрат окиси меди


61. ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЕ МАКСИМАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ТРЕБУЕТСЯ
1.максимальное значение рН
2.оптимальное для каждого фермента значение рН
3.минимальное значение рН
4.активность фермента стабильна в большом диапазоне рН
5.значение рН равное 2


64.НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ ВЛИЯЮТ СЛЕДУЮЩИЕ ФАКТОРЫ
1.температура
2.рН среды
3.концентрация субстрата
4.концентрация фермента
5.наличие активаторов или ингибиторов данного фермента

70. ДЛЯ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ХАРАКТЕРНО
1.кооперативные конформационные изменения при наличие эффекторов
2.наличие регуляторного центра
3.наличие кофермента
4.наличие активного центра
5.специфичность действия
6.наличие четвертичной структуры

71. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ ФЕРМЕНТ И ИНГИБИТОР СВЯЗАНЫ
1.ковалентной связью
2.ионной связью
3.водородной связью
4.гидрофобными взаимодействия
5.электростатическими силами взаимодействиями

72. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ, ЕСЛИ
1.субстрат и ингибитор похожи по структуре
2.субстрат и ингибитор не похожи по структуре
3.ингибитор связывается с активным центром фермента
4.ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента
5.ингибитор занимает активный центр вместо субстрата

73. КОНКУРЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ ЯВЛЯЮТСЯ
1.обратимыми
2.необратимыми
3.обратимыми в определенных условиях
4.необратимыми в определенных условиях
5.только ионы металлов


76. ФЕРМЕНТЫ НЕОБРАТИМО ИНГИБИРУЮТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ

1.липидов
2.аминокислот
3.ионов тяжелых металлов
4.углеводов
5.сложных белков

77. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЭФФЕКТОРАМИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ
1.кофакторы
2.дипептиды
3.метаболиты
4.углеводы
5.липиды


79. В МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСАХ:
1.все субстраты подобны друг другу
2.все субстраты отличаются друг от друга
3.продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента
4.все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата
5.ферменты, активируются путем частичного протеолиза

81. КОЛИЧЕСТВО ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ
1.2
2.4
3.3
4.1
5.5


84. НАЗВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ ОБРАЗОВЫВАТЬСЯ
1.по названию субстрата
2.по названию химического процесса
3.по структуре молекулы фермента
4.по структуре апофермента
5.по виду разрываемой или образуемой связи

87. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕНОС ГРУПП, НАЗЫВАЮТСЯ:
1.киназы
2.мутазы
3.рацимазы
4.оксигеназы
5.трансферазы


92. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ АЛТ В КРОВИ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О
1.остеопорозе
2.гепатите
3.нефрите
4.панкреатите
5.инфаркте миокара


94. РЕАКЦИИ НЕГИДРОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ
1.оксидоредуктазы
2.трансферазы
3.гидролазы
4.изомеразы
5.лиазы

100. ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ИМЕЕТ ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА
1.альдолазы
2.лактатдегидрогеназы
3.алкогольдегидрогеназы
4.каталазы
5.пепсина

Изостерическое активирование – это вид активирования, когда активатор действует на активный центр и активность фермента увеличивается. В качестве активатора выступают ионы металлов ( Mg Mn Co Zn и др.) с переменной валентностью

Аллостерическое иибирование – это вид ингибирование, когда ингибитор действует на аллостерический центр, изменяет его конформацию, изменяется конформация ферментативного белка, в результате изменяется форма активного центра и как следствие менее комплиментарна форме субстрата


Что является донором остатка фосфорной кислоты при фосфорилировании фермента - Донором остатка фосфорной кислоты является молекула АТФ.

Какое соединение является активатором для протеинкиназы А? - Активатором для протеинкиназы А является цАМФ.

Какое из перечисленных веществ является специфическим ингибитором?

Какие из перечисленных веществ является конкурентными ингибиторами? - Конкурентный ингибитор – это соединение, обладающее структурным сходством с субстратом.

Исследование активности ферментов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний называется – энзимодиагностика

Использование ферментов в качестве лекарственных средств называется – энзимотерапия

Заболевания, в основе которых лежат нарушения функционирования ферментов в клетке, называются – энзимопатия

Уреаза используется для определения в крови - количественного содержания мочевины в анализах мочи и крови

Что служит причиной первичных энзимопатий? - энзимопатии связаны с генетическим дефектом и наследственным снижением активности.

Смотрите также файлы