Файл: Реферат по дисциплине Биологическая химия Класс лиаз. Основные представители, строение и роль СанктПетербург, 2020.docx

В неактивном состоянии G-белок связан с молекулой ГДФ. После активации ГДФ заменяется на ГТФ, а G-белок разделяется на две части (на α- и βγ-субъединицы).

Активная часть G-белка (α-субъединица) присоединяется к ферменту аденилатциклазе и активирует её. Аденилатциклаза катализирует превращение АТФ в цАМФ.

цАМФ — является вторичным посредником этой цепи передачи сигнала в клетке. Далее цАМФ распространяется по всей клетке и связывается с цАМФ-зависимой протеинкиназой А, причем с одной молекулой протеинкиназы связывается 4 молекулы цАМФ.

Активированная протеинкиназа А разделяется на четыре части, две из которых обладают каталитическими активностями. Каждая из каталитических субъединиц способна фосфорилировать киназу фосфорилазы, активируя её.

Наконец, киназа фосфорилазы фосфорилирует гликогенфосфорилазу.

Активированная гликогенфосфорилаза расщепляет гликоген, при этом образуется глюкозо-6-фосфат, который затем дефосфорилируется и превращается в глюкозу, которая поступает в кровь.

Особенность этой системы передачи сигнала в клетке состоит в том, что сигнал на большинстве этапов (кроме этапа активации протеинкизаны А молекулами цАМФ) усиливается, например, активированная аденилатциклаза синтезирует множество молекул цАМФ. В результате взаимодействия одной молекулы адреналина с рецептором в плазматической мембране клетки печени, в кровь выводится около 10 миллионов молекул глюкозы. [2]

5.2. Инактивация

Для поддержания корректного уровня метаболизма требуется не только быстрое поступление глюкозы в кровь, но и механизм выключения этой системы. Для этого используется несколько способов.

Когда концентрация адреналина в крови уменьшается, молекулы адреналина естественным образом отсоединяются от β2-адренорецептора

Если адреналин не отсоединяется от β2-адренорецептора, то рецептор фосфорилируется киназой β2-адренорецептора, а затем инактивируется β-аррестином.

G-белок сам обладает ферментативной активностью и медленно (в течение секунд или минут) превращает ГТФ в ГДФ. После этого он отходит от аденилатциклазы, и она инактивируется

Фермент фосфодиэстераза катализирует превращение цАМФ в АМФ

Ферменты фосфатазы дефосфорилируют киназу фосфорилазы и гликогенфосфорилазу.

Результат действия адреналина на другие типы клеток зависит от того, какие рецепторы находятся в их плазматических мембранах. Так, например, в результате связывания адреналина c альфа-2 адренорецептором, количество цАМФ внутри клетки уменьшается. [1]

---

Заключение

Этот класс включает ферменты, при действии которых определенные группы (например, аминогруппы, альдегидные группы, но чаще СО2) удаляются из субстратов путем простого отщепления без участия воды. Соответственно удаляемой группе эти ферменты можно назвать дезаминазы, декарбоксилазы, дегидратазы и т.п. лиазы ускоряют и реакции присоединения некоторых групп атомов по месту разрыва двойной связи. Подкласс декарбоксилазы, или карбоксилиазы включает два подподкласса – декарбоксилазы кетокислот и декарбоксилазы аминокислот.

Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Лиазы кетокислот (изоцитрат-лиаза) катализируют синтез ди- и трикарбоновых кислот из двух и более фрагментов. Многие из них играют важную роль в цикле трикарбоновых кислот и в глиоксилатном цикле. Углерод-кислород лиазы катализируют реакции, протекающие с расщеплением связи С—О.

В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, например, фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соответствующие обратимые реакции гидратации фумаровой кислоты с образованием яблочной кислоты и фосфоенолпировиноградной кислоты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. 

Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем реакции элиминирования, например, алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые кислоты с элиминированием остатков D4,5-D-мануроновой кислоты. 

Список литературы

1. 
   Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, Москва: «Мир», 1982, с. 325-29;
   
2. 
   Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева, Биологическая химия, Москва: «Медицинское информацинное агенство», 2008, с. 396;
   
3. 
   Нельсон Д., Кокс М., Основы биохимии Ленинджера. Том 3, Москва: «Лаборатория знаний», 2011, с. 372;
   
4. 
   Чиркин А.А., Данченко Е.О., Биохимия, Москва: «Новое знание, Инфра-М», 2010, с. 604;
   
5. 
   Кухта В.К., Морозкина Т.С., Таганович А.Д., Биологическая химия, Москва: «Бином», 2008, с. 668.
   

---