Файл: Контрольная работа по дисциплине "физическая химия" студент группы 9020 Масленкова Д. А. Проверил.docx

Скачать файл
Заказать решение

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 29.04.2024

Просмотров: 33

Скачиваний: 0

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.


РЯЗАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ РАДИОТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. В.Ф. УТКИНА

Кафедра химической технологии

Контрольная работа по дисциплине

"ФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ"

Выполнил:

студент группы 9020

Масленкова Д. А.

Проверил:

Логинов В. С.

РЯЗАНЬ 2022

8 вариант

Контрольная работа 1- Гомогенный катализ

Задача 1. Кислотно-каталитическая реакция В  Р протекает согласно механизму






Определите зависимость наблюдаемой константы скорости реакции (kнабл) от кислотности среды h0, если скорость депротонизации вещества ВН+ больше, чем скорость его превращения в продукт. Рассчитайте значение kнабл.


Дано:

k1 = 310-4

k-1 = 310-2

k2 = 310-5

k3 = 2,510-3

h0 = 1,5
Найти:

kнабл.
Решение:

Выведем выражение, связывающее кислотность среды и наблюдаемую константу скорости каталитической реакции:




Ответ:

Задача 2. Гидролиз уксусного ангидрида (CH3CO)2O катализируется как гидроксил-анионом OH–:

(CH3CO)2O + OH– CH3COOH + CH3COO–, k1 M-1c-1,

так и ионом гидроксония H3O+:

(CH3CO)2O+H3O+→[(CH3CO)2H3O]+→ 2CH3COOH+H3O+.

Эффективная константа кислотного гидролиза равна kэф M-1
c-1. При каком рН водного раствора уксусный ангидрид будет наиболее устойчив?

Дано:

k1 = 22

kэф = 18 10-3
Найти:

При каком рН водного раствора уксусный ангидрид будет наиболее устойчив?
Решение:

Полная скорость гидролиза уксусного ангидрида является суммой скоростей по обоим каналам реакции. Как следует из размерности константы скорости M-1c-1 , эффективная скорость реакции по каналу 2 зависит от концентраций (CH3CO)2O и H3O+, в то время как концентрация воды H2O уже учтена в константе:

Минимум скорости гидролиза, как легко видеть, соответствует минимуму выражения:

Продифференцируем его по , учитывая, что :



Отсюда:




Ответ:



Задача 3. Каталитическая реакция идёт по схеме





В двух опытах при следующих начальных концентрациях реагентов были получены приведённые в таблице значения времён превращения А на 50 % и

75 %.

Найдите константы скорости k1, k2, k3. Концентрацию AK считать стационарной

[K]0 моль/л
[A]0 моль/л
[B]0 моль/л
 50 (1) %, ч
 75 (1) %, ч

10–6
0,1
0,2
 50 (1) %
 75 (1) %

10–6
0,1
0,3
 50 (2) %



Дано:

 50 (1) = 6,5 %

 75 (1) = 10,2 %

 50 (2) = 4,7 %
Найти:

Найдите константы скорости k1, k2, k3.
Решение:

Запишем выражение для вычисления константы скорости для реакций второго порядка:



Запишем выражения для определения концентрацию АК:



Запишем выражение для определения концентрации реакции второго порядка:



Отсюда






Ответ:



Задача 4. (4.2.2.). Каталитическая реакция S1 + S2 →P1 + P2 протекает в присутствии слабой кислоты НА по механизму:

1)

2)

3)

4)

5)

Известно, что реакция лимитируется стадиями депротонирования продукта реакции, а стадии (1), (2) и (5) являются быстрыми и равновесными.

Каким общим или специфическим является катализ данной реакции кислотой HA, если:

а) стадия (3) протекает значительно быстрее, чем стадия (4);

б) стадия (4) протекает значительно быстрее, чем стадия (3).

Ответ обоснуйте для обоих случаев.

Решение:

а) В данном случае, катализ будет специфическим основным, т.к. катализатором являются основания Аррениуса и лимитирующей стадией является вторая стадия распада S-.

б) В данном случае, катализ будет специфическим кислотным, т.к. катализатором является кислоты Аррениуса и лимитирующей стадией является вторая стадия распада SH+.


Контрольная работа 2 – Ферментативный катализ

Часть 1
Задача 1. Получите кинетическое уравнение для процесса ферментативного катализа, в котором участвуют два промежуточных компонента:



Решение:


Задача 2. Каталитический процесс S  P осуществляется по механизму:







Определите скорость реакции в начальный момент времени (r0) при концентрации субстрата и фермента [S]0
и [E]0.

Дано:





k2/k-2 = 5

k-2 = 0.5

k3, c-1 = 0.1

[S0], моль/л = 0,05

[Е0], 10-6 моль/л = 0,5
Решение:

Вычислим скорость реакции в начальный момент времени по формуле:

Найти:

Определите скорость реакции в начальный момент времени (r0) при концентрации субстрата и фермента [S]0 и [E]0.
Ответ:




Задача 3. Реакция выделения водорода из воды под воздействием сильного восстановителя катионрадикала метилвиологена (S) катализируется ферментом гидрогеназой по схеме:







Напишите выражение для скорости выделения водорода и рассчитайте значение, найдите порядок реакции по S, E и Н+ при условии, что K1=K2, M-1, pHисх; [Е]0 мол-л*см–3; [S]0 М. Оцените константу k3, зная, что из 100 мл раствора за час выделилось V мл H2 (P = 760 мм рт. ст.).

Дано:

k1 = k2 = 0,01

pHисх = 1

[Е]0 = 6,021017

[S]0 = 1.8

V = 0.2
Решение:

Запишем выражение для скорости выделения водорода:



При достаточно малых концентрациях субстрата, когда [S]  Км, можно принять, что Км + [S] ≈ Км и

поэтому реакция имеет первый порядок по отношению к субстрату и является линейной функцией концентрации субстрата.

Рассчитаем константу k3 по формуле:





Вычислим значение скорости:

Найти:

Напишите выражение для скорости выделения водорода и рассчитайте значение, найдите порядок реакции по S, E и Н+.
Ответ:



Часть II.

1. При добавлении ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен, максимальная скорость реакции уменьшилась в x раз, а КМ не изменилась. Предложите схему ингибирования и рассчитайте К1, если концентрация ингибитора равнялась C моль⋅л-1.

Дано:

x = 2

C = 0.510-5
Решение:

Так как максимальная скорость реакции уменьшилась, а КМ не изменилась, следовательно, для данной ферментативной системы характерно неконкурентное ингибирование.

Запишем формулу для вычисления константы неустойчивости и рассчитаем ее:



где





Найти:


Ответ:



2. Определить тип ингибирования, константу Михаэлиса, константу диссоциации комплекса фермент – ингибитор и величину предельной скорости в реакции окисления N-метилглутамата, катализируемой N─метилглутаматдегидрогеназой в присутствии ингибитора α-кетоглутарата по следующим данным: [I]0 = 0 и [I]0 = 3 ммоль⋅л-1.

Дано:

[S]0 = 0,510-4 мольл

r0 = 1,33 мкмольл-1 мин-1

[S]0 = 1,010-4 мольл

r1 = 0,77 мкмольл-1 мин-1
Решение:

Так как концентрация фермента значительно больше концентрации субстрата, что соответствует конкурентному типу ингибирования.

Вычислим константу диссоциации фермент–ингибиторного комплекса по формуле:

Найти:
Ответ:

Смотрите также файлы