LOO· + LH -> LOOH + L·

Чередование двух последних реакций как раз и представляет собой цепную реакцию перекисного окисления липидов.

В конце концов, цепи обрываются, поскольку свободные радикалы L·и LO₂·, "ведущие" цепи окисления, исчезают из-за одной из возможных реакций обрыва цепей. Это могут быть следующие реакции:

L· + L· -> LL
L· + LO2· -> LOOL
LO2· + LO2· -> L=O + LOH + фотон

СЛОЖНЫЕ ЛИПИДЫ

Ткани головного и спинного мозга содержат сложные структурные единицы, стоящие из белка и фосфотидов – фосфолипиды (производные a-фосфатидновой кислоты и ВЖК).

При гидролизе фосфатидов образуются глицерин, ВЖК, фосфорная кислота и амино-спирты или другие более сложные спирты.

В основе строения фосфолипидов лежит L-3-глицерофосфат.



Общая формула фосфолипидов:


Фосфатидилэтаноламины (кефалины)

1. Реакция образования. В основе реакция образования сложных эфиров ВЖК и глицерола по гидроксилам 1и 2 атомов, т.е. в a и β положениях и реакция образования сложного эфира между фосфорной кислотой и коламином)




Строение внутренней соли:


2. реакция омыления



Фосфатидилхолины

1. реакция образования фосфатидилхолина и реакция образования внутренней соли



2. реакция омыления



Фосфатидилсерин

1. реакция образования фосфатидилсерина и реакция образования его внутренней соли.

2. реакция омыления



Инозинфосфатиды

1. Монофосфоинозин

---

Неомыляемые липиды не гидролизуются в щелочной или кислой средах.

Стероиды: ХС (холестерол), ЭХС (эфир холестерола), Д₃ (витамин), ПГ (половые гормоны), ГК (глюкокоритикоиды), МК (минералкоритикоиды).

Основным представителем стероидов является холестерол (ХС) животного происхождения. В организме человека составляет 140 гр. С пищей поступает 300-400 гр в сутки экзогенного ХС и около 1 гр синтезируется эндогенного холестерола в организме во всех клетках, но интенсивнее в печени из ацетил- CoA.

Холестерол это циклический одноатомный, ненасыщенный спирт, в основе лежит кольцо циклопентанпергидрофенатрен

Строение



Холестерол образует с непредельными ВЖК эфиты холестерола (ЭХС)



Биологическая роль холестерола

- структурная

- источник биологически активных веществ: витамина Д₃ ; половых гормонов; глюкокоритикоидов; минералкоритикоидов; желчных кислот (холевой, хенодезоксихолевой)

- в виде эфира холестирола транспортируют непредельные ВЖК из тканей в печень для синтеза триацилглицератов, фосфолипидов

---

VIII. Упражнения:

1. Написать строение всех насыщенных и ненасыщенных ВЖК. Для всех кислот написать эмпирическую формулу и конформационную структуру. Биологическая роль ненасыщенных ВЖК (ЭПК, ДГК).

2. Написать следующие уравнения химических реакций:

а) образование амида глютаминовой и аспарагиновой аминокислот,

биологическую роль образования амидов в организме;

в) написать схему реакции образования ацетил - КоА из ПВК (пировиноградной кислоты);

3. Показать схему ферментативного гидролиза ТАГ в желудочно-кишечном тракте.

4. Понятие о пероксидном окислении липидов. Схема ПОЛ олеиновой кислоты в составе ФЛ мембран.

5. Написать схему образования эфира ХС с олеиновой кислотой.

IX. Рекомендуемая литература:

а) основная учебная литература

1. Пузаков С.А. Химия: учебник для факультета ВСО – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006 – 640 с.

2. Пузаков С.А. Химия [Электронный ресурс] / Пузаков С.А., 2006 , ГЭОТАР-Медиа « Консультант студент»

б) дополнительная учебная литература

1. Тюкавкина, Н. А. Биоорганическая химия: учебник / Н. А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков, С. Э. Зурабян. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2009. - 416 с

2. Тюкавкина Нонна Арсеньевна Биоорганическая химия [Электронный ресурс] / Тюкавкина Нонна Арсеньевна, 2012 , ГЭОТАР-Медиа « Консультант студент»

3. Материалы лекций

Занятие № 8

I.Тема 8: Аминокислоты, пептиды, белки

II.Актуальность темы: Белки составляют основу структуры и функций живых организмов. Они являются незаменимыми веществами, выполняя ряд уникальных функций. Свыше двадцати природных аминокислот, часть из них являются незаменимыми, включаются в различные реакции, имеющие общие и специфические пути превращения. Знание строения, классификации, номенклатуры, физико-химических свойств аминокислот, имеет большое теоретическое и практическое значение, для последующего изучения и применения этих знаний в медицинской практике.

III. Цель: Сформировать и закрепить знание о строении, классификации, химических свойствах аминокислот, пептидов, белков, как биологически важных химические реакции протекающие в живом организме. Знать понятие о белках и пептидах, строении белков и связях, формирующих первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.

---

IV.Исходный уровень:

Для усвоения материала темы студент должен знать:.

1. Строение некоторых аминокислот.

2. Строение пептидной связи.

3. Понятие о белках и их биологическая роль.

V. Учебно – целевые вопросы к занятию

1. Аминокислоты, строение, номенклатура. Кислотно-основные свойства, биполярная структура.

2. Классификация: по химической природе радикала, по полярности радикалов, по кислотно-основным свойствам, по биологической значимости.

2. Химические свойства α-аминокислот:

а). Образование внутрикомплексных солей.

б). Реакции этерификации.

в). Образование пептидной связи.

г). Образование амидов.

4. Биологически важные биохимические реакции, протекающие в организме.

I.по α-NH₂ группе: а) трансаминирование; б) дезаминирование

II. по α-СООН группе декарбоксилирование (образование биогенных аминов);

III. специфические превращения аминокислот ( трансметилирование на примере метионина);

5. Понятие о трансаминировании, строение кофактора ПАЛФ (роль витамина В₆ в этом процессе). Механизм трансаминирования. Схема реакции на примере АЛТ (аланинаминотрансферазы). Биологическая роль трансаминирования.

6. Понятие о дезаминировании АМК. Виды дезаминирования: окислительное (глутаминовая кислота), гидролитическое (серин), внутримолекулярное (гистидин), восстановительное (аланин). Биологическая роль дезаминирования.

7. Превращение по α-СООН группе - декарбоксилирование α -аминокислот, образование биогенных аминов (коламина, гистамина, серотонина, кадаверина, дофамина, ГАМК). Биологическая роль биогенных аминов.

8. Понятие о пептидах и белках. Электронное и пространственное строение пептидной (амидной) связи.

9. Кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз белков.

10. Установление аминокислотного состава белков с помощью современных физико-химических методов.

11. Структурная, пространственная организация белковой молекулы

а. Понятие о первичной, структуре белка.

б. Понятие о вторичной структуре белка, α - спираль и β - складчатая структура, связи, формирующие вторичную структуру.

в. Понятие о третичной, нативной конформации белка (глобулярные и фибриллярные белки), связи, формирующие третичную структуру.

г. Понятие о четвертичной структуре белка на примере белка Нb гемоглобина (Нb) , связи, которые формируют четвертичную структуру.

---

VI.после изучения темы студент должен

знать:

- строение, классификацию, биологическую роль АМК

- физико-химические свойства аминокислот:

а) образование пептидной связи

в) образование биогенных аминов

г) образование амидов

- значение метионина в виде активной формы SAM , как донора метильной группы для синтеза различных соединений (холина)

- понятие о белках, биологической роли и структурно-пространственной организации белковой молекулы

- некоторые качественные реакции на АМК (биуретовая, нингидриновая, ксантопротеиновая реакции, реакция Фоля, реакция Сакагучи, реакция Милона)

уметь:

- прогнозировать направление и результат физико-химических процессов и химических превращений биологически важных веществ

- использовать знания по строению АМК и белков для понимания физиологической роли их в организме

- объяснять значение биогенных аминов для нормального функционирования организма

- решать ситуационные задачи в рамках данной темы

владеть:

- навыками написания химических формул АМК

- навыками составления пептидов

- навыками написания химических реакций характерных для амнокислот

VII. Теоретический материал

Аминокислоты.

α-аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома, т.е. аминокислоты – бифункциональные соединения (α-углеродного атома).Общая формула:

( основная функция) H₂N-CH-COOH( кислотная функция)

R( радикал)

Биологическая роль аминокислот

1. Большая часть аминокислот используется для синтеза собственных белков организма (гормоны, ферменты и т.д.)

2. Для образования нейромедиаторов биогенных аминов. Глицин и глутаминовая кислота сами являются нейромедиаторами.

3. На биосинтез гормонов аминокислотной природы Т₃ (трииодтиронин), Т_4, (тетраиодтиронин или тироксин), адреналин, норадреналин.

4. На биосинтез гема и белка гемоглобина (Нв), Мв, ферментов каталазы.

5. Биоcинтез карнитина, креатина, азотистых оснований (пуриновых и пиридиновых)

---

Смотрите также файлы

• Я. П. Понарин элементарная геометрия том 1 планиметрия, преобразования плоскости москва.pdf

• Блім х асыр xііі асырды басындаы азастан Педагогт.docx

• Методы моделирования и прогнозирования экономики Задание Задача.docx

• Помощь студентам, готовые работы для Вузаhttpsstudwork orginfo147162Помощь студентам, готовые работы для Вуза.pdf

• Тк 13. Задание Решите следующие ситуации.docx