Файл: Биохимия оди 100 балл Ауызды толы емес млшерін андай тсті реакциялар кмегімен растауа болады.docx
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 11.04.2024
Просмотров: 36
Скачиваний: 0
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин.
2) 3,4 рН кезінде гемоглобин электр өрісінде қандай бағытта қозғалатынын көрсетіңіз.
Ерітіндінің рН-3,4 яғни қышқылды ортада сутегі иондарының жоғарғы концентрациясы аминқышқылдарының әлсіз карбоксил тобының диссоциациясын тежейді. Қорытындылай келе, гемоглабин тұрақты электр өрісінде «+» зарядқа ие болып, катодқа ауысады.
3)Гемоглобин қандай ақуыздарға жатады, оның құрылымы, гемнің ұтымды атауы, гемоглобиннің рөлі.
Гемоглобин күрделі белоктарға,оның ішінде гемопротеидтерге жатады.Оның рационалды аталуы: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропион қышқылының темір(2) порфині.
Гемолобин – эритроциттердің құрамына кіретін белок.Оның құрамы жай белок глобиннен және 4 гемнен тұрады.Екі изомері әр қайсы 141 АҚ тұратын альфа тізбек,ал екі мономері әрқайсы 146 АҚ тұратын бетта-тізбек.Әрбір мономер геммен байланысқан.Адамның гемоглобинінде изолейцин болмайды.Глобин суда нашар ериді,химиялық инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысқан белсенді гемге айналдырады.Гемдер глобинге тұрақтылық қасиет береді. Гем құрамында темірі бар порфиннің туындысы.Порфин бір-бірімен метин көпіршесімен байланысқан 4 пиррол сақинасынан тұрады.Порфиринге екі валентті темір ионы қосылса гем түзіледі.Темір 2,4-пиррол сақинасындағы азотпен ковалентті,1,3-сақинадағы азот атомымен ков.емес байланыспен байланысқан.Гемоглобин эмбрион кезінде НвЕ деп аталады,6 айдан бастап НвF айналады.Негізгі қызметі оттегіні өкпеден тіндерге тасымалдау,ал көм.газын тіндерден өкпеге жеткізу.
Гемоглобин және оның организмдегі рөлі
Адам дем алған кезде оның өкпесіне оттегі түседі, содан кейін ол бүкіл денемізге таралады.. Оның рөлін гемоглобин — қызыл қан клеткаларында кездесетін күрделі ақуыз атқарады. Тіндерге оттегі жеткізілгеннен кейін— көмірқышқыл газын алып, оны өкпеге" жеткізеді", ол жерден дем шығару арқылы шығарылады.
7 билет
Көптеген аурулар өздерінің дамуында қан плазмасында сүт, ацетоацетикалық және β-гидроксибутирий сияқты қышқылдардың жиналуына әкеледі. Жиналу соншалықты қарқынды болуы мүмкін, ол ацидозға әкеледі, яғни қанның нормадан төмен қышқылдануы (pH7.36-7.44).
1. Ацидоздың ағзаға қауіптілігін түсіндіріңіз.
Ж:Ацидоздар-бұл қышқыл концентрациясы жоғарылап, негіз концентрациясы төмендейтін жағдай. Қышқылдықтың жоғарылауына байланысты магний,калий, натрий, кальций және басқалары сияқты минералдар организмде нашар сіңеді.Бұл қажетті заттардың жетіспеушілігі көптеген өмірлік маңызды органдардың жұмысының бұзылуына, қанның рН өзгеруіне, қан тамырларының өзгеруіне, бауыр жасушаларында метаболизмнің нашарлауына әкеледі, жасушалардың генетикалық материалын зақымдайтын және новооброзға, атап айтқанда ісіктерге әкелетін механизмдерді қоздыратын бос радикалдардың пайда болуына ықпал етеді.
2. Ақуыз молекулаларындағы байланыс түрлері қандай? Иондық және сутектік байланыстар қалай түзіледі?
Ж: Ковалентті емес әлсіз байланыстар-сутектік,иондық,гидрофобтық
3. Ақуыз молекулаларының құрылымдарын атаңыз, олар белоктың қандай қасиеттерін анықтайды?
Ж: 3)Ақуыз молекулаларының құрылымдары қандай, олар ақуыздың қандай қасиеттерін анықтайды?
1.Нәруыздың біріншілік құрылымы – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетінөзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты.
2.Нәруыздың екіншілік құрылымы –полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстарқамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым. α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады.Оның әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 18 амин қышқылының қалдығына тең.β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі.
3.Үшінші реттік құрылым – полипептид тізбегінде глицин, пролин, оксипролин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық, гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде нәруыз молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке нәруыз молекуласына ғана тән конформация түзіледі.
4.Төртінші реттік құрылым - нәруыз молекуласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердің өзара кеңістікте орналасуы. Төртінші деңгейдегі құрылымды сутектік, иондық және дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Төртіншілік құрылым маңызы: генетикалық материалды үнемдейді; реттеуші әсерін қалыптастырады. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы-І реттік құрылым, ең әлсізі-ІV-реттік құрылым.
8 билет
8. Clostridium perfringens патогенді бактериялары анаэробтар, олар газды гангренаның қоздырушылары, гангренада тіндердің некрозы жүреді, фермент бөлінеді, ол глициннің карбоксил тобындағы пептидтік байланыстың гидролизін катализдейді: -Х-Гли-Про-У→-Х-Гли-СООН + NH2—Про-У-
Мұндағы, Х және У – 20 амин қышқылының кез келгені.
Ж: Бұл бактерия коллагеназы, гиалуронидазы мен лецитиназа сияқты агрессорлық ферменттерін бөледі. Ферменттер әртүрлі тіндердегі биологиялық мембраналарға әсер етеді,бұл кезде гидролтиткалық ыдырауды катализдейтін және жасушалық өткізгіштікті бұзатын ферментативтік бұзылыстар жатыр,осылай мембранаға әсер ету арқылы бактерия тіндерге енеді.Соңғысы жасушадағы тотығу-тотықсыздану потенциалының төмендеуімен,эндогендік протеазалардың активациясымен көрініс табады.Эндогендік протеазалардың активациясы кезінде тіндер газдық гангренаға тән аутолизге ұшырайды . Ферменттің бактериның өзіне зиян тигізбеуі бактерияның осы ферметті танитын ,фермент молекуласының активті аймақ деп аталатын бөлігімен байланысатын субстратының болмауына байланысты.Яғни ферменттңк катализдік механизмнің бірінші сатысы фермент-субстрат комплексінің түзілуі болмайды.
Ж: Глицині көп структуралық белок-коллаген.Коллаген сол жаққа оратылған үш тал альфа тізбектен тұрады.Бұны тропоколлаген деп атайды.Альфа тізбектің бір оралымы үш аминқышқылының қалдығынан тұрады.Молекулалық массасы 300 кДа, ұзындығы 300 нм болады.Бірінші реттік белок структурасына глициннің көп болуымен,күкіртті аминқышқылының аздығымен,триптофанның болмауымен сипатталады.Коллаген құрамында стандартты емес аминқышқылдарының қалдығы болады: қалдықтың 21%-ы 3-гидроксипролин, 4-гидроксопролин мен 5-гидроксилизинге тиесілі.Әрбір альфа тізбек аминқышқылдар триадасынан тұрады.Триадағы бірінші аминқышқылы- әрдайым глицин,екіншісі-пролин не лизин,ал үшіншісі-осы үш аминқышқылынан бөлек кез-келген аминқышқылы.
Склеропротеиндер – бірнеше қасиеттерімен жай белоктан өзгеше болып келеді,сондықтан протеиноидтар деп аталады.Қасиеті бойынша суда,нейтрал тұздарда ерімейді.Протеиноидтарға тірек және дәнекер тіндерінің белоктары жатады.Адамда оның 3 түрі бар:коллаген,эластин және кератин.
1. Коллаген–молекулалық массасы 285000Д,суда ерімейтін құнсыз белок.Құрамында 11%-глицин,21%-пролин және гидроксипролин бар.Оның құрамында көмірсу мөлшері аз болғандықтан дай белоктарға жатады.Коллаген бірегей құрылымы бар фибриллярлы ақуыз, сіңірдің, сүйектің, шеміршектің, терінің және басқа ұлпалардың дәнекер тіндерінің жасушааралық затының негізін құрайды
Коллагеннің полипептидті тізбегі 1000 аминқышқылдарынан тұрады және α-тізбек деп аталады. Коллагеннің 4 реттік құрылымы анықталады:
І реттік құрылым – шамамен 1000 АҚ тұратын полипептидтік тізбек
ІІ реттік құрылым – ерекше спираль,альфа-спираль
ІІІ реттік құрылым – тропоколлаген,3 полипептидтік тізбектің ширатылып,арқан тәрізді спираль түзуі
IV реттік құрылым – фибрилла деп аталады.
Коллаген синтезі бұзылатын болса,коллагеназалар дамиды.Коллаген хирургияда күйік ауруларын емдеу және офтальмологияда көздің іріңді ауруларын емдеу үшін медициналық тәжірибеде қолданылады.
2.Эластин – молекулалық массасы 72 000Д,құнсыз белок. Эластин-эластикалық талшықтардың, байламдардың, сіңірлердің ақуызы. Эластин суда ерімейді, ісінуге қабілетсіз. Аминқышқылдық құрамы коллаген сияқты аминқышқыл қалдықтарының үштен бірі глицин болып табылады. Эластинде глицин, валин, лейцин үлесі жоғары.Эластин механикалық әсерінен созылып, қайтадан өз өлшемдерін қалпына келтіруге қабілетті. Икемділік эластинада лизин амин қышқылының қатысуымен бүйрек аралық тігістердің көп болуымен байланысты. Екі тізбек лизил – норлейцин байланысын құрайды, төрт тізбек-десмозин байланысын құрайды. Алайда, эластиндегі коллагенге қарағанда гидроксипролин өте аз.
3.Кератиндер - терінің сыртқы қабаты мен оның өнімдерінің белоктары болып табылады.Оның альфа және бета деп аталатын екі түрі кездеседі.Кератиндер суда ерімейді,гидрофобты.Терімен одан пайда болған заттарға мықтылық береді. Құамында цистеин , глутамин кышқылы, лейцин көп болса, гистидин, лизин, серин мөлшері өте аз болады Олар тұз, қышқыл, сілті ерітінділерінде ерімейді. Өкілдеріне жібек және фиброин жатады.
Ж: Үшінші реттік құрылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары нәруыз молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Бұл құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады.
Төртінші реттік құрылымы бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын нәруыз молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің (суббірліктің) І, ІІ, ІІІ деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі. Иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді
9. Ақуыздардың ішінара гидролизімен және пептидтердің фракциялануымен пептидтер алынды.
A)Гли-Ала-Вал-Лей-Иле
B) Трп -асп-арг-тыр-глу.
1) қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылысты атаңыз. Жауабын түсіндіріңіз.
Қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылыс Гли-Ала-Вал-Лей-Иле болып табылады.Бұл қосылыста көмірсутек радикалдары көп кездеседі.
2) Гидрофобты ортада еритін қосылысты көрсетіңіз. Неге екенін түсіндіріңіз.
Гидрофобты ортада еритін қосылыс-Трп-асп-арг-тыр-глу.Себебі бұл қосылыс құрамында полярлы-гидрофильді амин қышқылдары басым.Бұл ьптаңы амин қышқылдары сумен әрекеттесуге икемді,гирофиьдік қасиет көрсетеді.
3) Биурет сынағы, нингидрин реакциясы, Фоль реакциясы және Шульце-Распайл реакциясы кезіндегі осы қосылыстардың мінез-құлық ерекшеліктеріне назар аударыңыз.
2) 3,4 рН кезінде гемоглобин электр өрісінде қандай бағытта қозғалатынын көрсетіңіз.
Ерітіндінің рН-3,4 яғни қышқылды ортада сутегі иондарының жоғарғы концентрациясы аминқышқылдарының әлсіз карбоксил тобының диссоциациясын тежейді. Қорытындылай келе, гемоглабин тұрақты электр өрісінде «+» зарядқа ие болып, катодқа ауысады.
3)Гемоглобин қандай ақуыздарға жатады, оның құрылымы, гемнің ұтымды атауы, гемоглобиннің рөлі.
Гемоглобин күрделі белоктарға,оның ішінде гемопротеидтерге жатады.Оның рационалды аталуы: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропион қышқылының темір(2) порфині.
Гемолобин – эритроциттердің құрамына кіретін белок.Оның құрамы жай белок глобиннен және 4 гемнен тұрады.Екі изомері әр қайсы 141 АҚ тұратын альфа тізбек,ал екі мономері әрқайсы 146 АҚ тұратын бетта-тізбек.Әрбір мономер геммен байланысқан.Адамның гемоглобинінде изолейцин болмайды.Глобин суда нашар ериді,химиялық инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысқан белсенді гемге айналдырады.Гемдер глобинге тұрақтылық қасиет береді. Гем құрамында темірі бар порфиннің туындысы.Порфин бір-бірімен метин көпіршесімен байланысқан 4 пиррол сақинасынан тұрады.Порфиринге екі валентті темір ионы қосылса гем түзіледі.Темір 2,4-пиррол сақинасындағы азотпен ковалентті,1,3-сақинадағы азот атомымен ков.емес байланыспен байланысқан.Гемоглобин эмбрион кезінде НвЕ деп аталады,6 айдан бастап НвF айналады.Негізгі қызметі оттегіні өкпеден тіндерге тасымалдау,ал көм.газын тіндерден өкпеге жеткізу.
Гемоглобин және оның организмдегі рөлі
Адам дем алған кезде оның өкпесіне оттегі түседі, содан кейін ол бүкіл денемізге таралады.. Оның рөлін гемоглобин — қызыл қан клеткаларында кездесетін күрделі ақуыз атқарады. Тіндерге оттегі жеткізілгеннен кейін— көмірқышқыл газын алып, оны өкпеге" жеткізеді", ол жерден дем шығару арқылы шығарылады.
7 билет
Көптеген аурулар өздерінің дамуында қан плазмасында сүт, ацетоацетикалық және β-гидроксибутирий сияқты қышқылдардың жиналуына әкеледі. Жиналу соншалықты қарқынды болуы мүмкін, ол ацидозға әкеледі, яғни қанның нормадан төмен қышқылдануы (pH7.36-7.44).
1. Ацидоздың ағзаға қауіптілігін түсіндіріңіз.
Ж:Ацидоздар-бұл қышқыл концентрациясы жоғарылап, негіз концентрациясы төмендейтін жағдай. Қышқылдықтың жоғарылауына байланысты магний,калий, натрий, кальций және басқалары сияқты минералдар организмде нашар сіңеді.Бұл қажетті заттардың жетіспеушілігі көптеген өмірлік маңызды органдардың жұмысының бұзылуына, қанның рН өзгеруіне, қан тамырларының өзгеруіне, бауыр жасушаларында метаболизмнің нашарлауына әкеледі, жасушалардың генетикалық материалын зақымдайтын және новооброзға, атап айтқанда ісіктерге әкелетін механизмдерді қоздыратын бос радикалдардың пайда болуына ықпал етеді.
2. Ақуыз молекулаларындағы байланыс түрлері қандай? Иондық және сутектік байланыстар қалай түзіледі?
Ж: Ковалентті емес әлсіз байланыстар-сутектік,иондық,гидрофобтық
-
Сутектік-карбонил тобындағы теріс зарядты оттек пен амин тобындағы оң зарядты сутек арасында түзіледі -
Иондық-зарядтары әртүрлі функционалды топтоар арасында түзіледі -
Гидрофобтық-суда ерімейтін заряды жоқ полярсыз топтардың өзара тартылуы нәтижесінде түзіледі
3. Ақуыз молекулаларының құрылымдарын атаңыз, олар белоктың қандай қасиеттерін анықтайды?
Ж: 3)Ақуыз молекулаларының құрылымдары қандай, олар ақуыздың қандай қасиеттерін анықтайды?
1.Нәруыздың біріншілік құрылымы – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетінөзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты.
2.Нәруыздың екіншілік құрылымы –полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстарқамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым. α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады.Оның әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 18 амин қышқылының қалдығына тең.β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі.
3.Үшінші реттік құрылым – полипептид тізбегінде глицин, пролин, оксипролин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық, гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде нәруыз молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке нәруыз молекуласына ғана тән конформация түзіледі.
4.Төртінші реттік құрылым - нәруыз молекуласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердің өзара кеңістікте орналасуы. Төртінші деңгейдегі құрылымды сутектік, иондық және дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Төртіншілік құрылым маңызы: генетикалық материалды үнемдейді; реттеуші әсерін қалыптастырады. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы-І реттік құрылым, ең әлсізі-ІV-реттік құрылым.
8 билет
8. Clostridium perfringens патогенді бактериялары анаэробтар, олар газды гангренаның қоздырушылары, гангренада тіндердің некрозы жүреді, фермент бөлінеді, ол глициннің карбоксил тобындағы пептидтік байланыстың гидролизін катализдейді: -Х-Гли-Про-У→-Х-Гли-СООН + NH2—Про-У-
Мұндағы, Х және У – 20 амин қышқылының кез келгені.
-
Осы секрецияланатын фермент бактерияға адам тіндеріне өтуіне қалай көмектеседі? Неліктен бұл фермент бактерияның өзіне зиян тигізбейді?
Ж: Бұл бактерия коллагеназы, гиалуронидазы мен лецитиназа сияқты агрессорлық ферменттерін бөледі. Ферменттер әртүрлі тіндердегі биологиялық мембраналарға әсер етеді,бұл кезде гидролтиткалық ыдырауды катализдейтін және жасушалық өткізгіштікті бұзатын ферментативтік бұзылыстар жатыр,осылай мембранаға әсер ету арқылы бактерия тіндерге енеді.Соңғысы жасушадағы тотығу-тотықсыздану потенциалының төмендеуімен,эндогендік протеазалардың активациясымен көрініс табады.Эндогендік протеазалардың активациясы кезінде тіндер газдық гангренаға тән аутолизге ұшырайды . Ферменттің бактериның өзіне зиян тигізбеуі бактерияның осы ферметті танитын ,фермент молекуласының активті аймақ деп аталатын бөлігімен байланысатын субстратының болмауына байланысты.Яғни ферменттңк катализдік механизмнің бірінші сатысы фермент-субстрат комплексінің түзілуі болмайды.
-
Құрамында көп мөлшерде глицин болатын тіндердің құрылымдық нәруызын атаңыз. Аталған нәруыздың құрылымдарын сипаттаңыз
Ж: Глицині көп структуралық белок-коллаген.Коллаген сол жаққа оратылған үш тал альфа тізбектен тұрады.Бұны тропоколлаген деп атайды.Альфа тізбектің бір оралымы үш аминқышқылының қалдығынан тұрады.Молекулалық массасы 300 кДа, ұзындығы 300 нм болады.Бірінші реттік белок структурасына глициннің көп болуымен,күкіртті аминқышқылының аздығымен,триптофанның болмауымен сипатталады.Коллаген құрамында стандартты емес аминқышқылдарының қалдығы болады: қалдықтың 21%-ы 3-гидроксипролин, 4-гидроксопролин мен 5-гидроксилизинге тиесілі.Әрбір альфа тізбек аминқышқылдар триадасынан тұрады.Триадағы бірінші аминқышқылы- әрдайым глицин,екіншісі-пролин не лизин,ал үшіншісі-осы үш аминқышқылынан бөлек кез-келген аминқышқылы.
Склеропротеиндер – бірнеше қасиеттерімен жай белоктан өзгеше болып келеді,сондықтан протеиноидтар деп аталады.Қасиеті бойынша суда,нейтрал тұздарда ерімейді.Протеиноидтарға тірек және дәнекер тіндерінің белоктары жатады.Адамда оның 3 түрі бар:коллаген,эластин және кератин.
1. Коллаген–молекулалық массасы 285000Д,суда ерімейтін құнсыз белок.Құрамында 11%-глицин,21%-пролин және гидроксипролин бар.Оның құрамында көмірсу мөлшері аз болғандықтан дай белоктарға жатады.Коллаген бірегей құрылымы бар фибриллярлы ақуыз, сіңірдің, сүйектің, шеміршектің, терінің және басқа ұлпалардың дәнекер тіндерінің жасушааралық затының негізін құрайды
Коллагеннің полипептидті тізбегі 1000 аминқышқылдарынан тұрады және α-тізбек деп аталады. Коллагеннің 4 реттік құрылымы анықталады:
І реттік құрылым – шамамен 1000 АҚ тұратын полипептидтік тізбек
ІІ реттік құрылым – ерекше спираль,альфа-спираль
ІІІ реттік құрылым – тропоколлаген,3 полипептидтік тізбектің ширатылып,арқан тәрізді спираль түзуі
IV реттік құрылым – фибрилла деп аталады.
Коллаген синтезі бұзылатын болса,коллагеназалар дамиды.Коллаген хирургияда күйік ауруларын емдеу және офтальмологияда көздің іріңді ауруларын емдеу үшін медициналық тәжірибеде қолданылады.
2.Эластин – молекулалық массасы 72 000Д,құнсыз белок. Эластин-эластикалық талшықтардың, байламдардың, сіңірлердің ақуызы. Эластин суда ерімейді, ісінуге қабілетсіз. Аминқышқылдық құрамы коллаген сияқты аминқышқыл қалдықтарының үштен бірі глицин болып табылады. Эластинде глицин, валин, лейцин үлесі жоғары.Эластин механикалық әсерінен созылып, қайтадан өз өлшемдерін қалпына келтіруге қабілетті. Икемділік эластинада лизин амин қышқылының қатысуымен бүйрек аралық тігістердің көп болуымен байланысты. Екі тізбек лизил – норлейцин байланысын құрайды, төрт тізбек-десмозин байланысын құрайды. Алайда, эластиндегі коллагенге қарағанда гидроксипролин өте аз.
3.Кератиндер - терінің сыртқы қабаты мен оның өнімдерінің белоктары болып табылады.Оның альфа және бета деп аталатын екі түрі кездеседі.Кератиндер суда ерімейді,гидрофобты.Терімен одан пайда болған заттарға мықтылық береді. Құамында цистеин , глутамин кышқылы, лейцин көп болса, гистидин, лизин, серин мөлшері өте аз болады Олар тұз, қышқыл, сілті ерітінділерінде ерімейді. Өкілдеріне жібек және фиброин жатады.
-
Осы нәруыздың үшінші және төртінші реттік құрылымының түзілуіне қандай байланыстар жауапты?
Ж: Үшінші реттік құрылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары нәруыз молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Бұл құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады.
Төртінші реттік құрылымы бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын нәруыз молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің (суббірліктің) І, ІІ, ІІІ деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі. Иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді
9. Ақуыздардың ішінара гидролизімен және пептидтердің фракциялануымен пептидтер алынды.
A)Гли-Ала-Вал-Лей-Иле
B) Трп -асп-арг-тыр-глу.
1) қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылысты атаңыз. Жауабын түсіндіріңіз.
Қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылыс Гли-Ала-Вал-Лей-Иле болып табылады.Бұл қосылыста көмірсутек радикалдары көп кездеседі.
2) Гидрофобты ортада еритін қосылысты көрсетіңіз. Неге екенін түсіндіріңіз.
Гидрофобты ортада еритін қосылыс-Трп-асп-арг-тыр-глу.Себебі бұл қосылыс құрамында полярлы-гидрофильді амин қышқылдары басым.Бұл ьптаңы амин қышқылдары сумен әрекеттесуге икемді,гирофиьдік қасиет көрсетеді.
3) Биурет сынағы, нингидрин реакциясы, Фоль реакциясы және Шульце-Распайл реакциясы кезіндегі осы қосылыстардың мінез-құлық ерекшеліктеріне назар аударыңыз.
