Файл: Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков..pdf

— гель-фильтрацией 97 О, N-Диацетнлтирозин 351

а.а'-Дибромксилолсульфокнслота 373, 374

Днбромтирозин 94 Дигндролипоевой кислоты дегидроге­

наза 393 Дигидрофолатредуктаза 403 1-Дигидро-4-фенилбутанон-2 369

Диизопропилфторфосфат 355, 367, 368, 370, 371, 376

Дииодтирозин 92, 353 Дииодтиронин 92 2,2'-Дикарбокси-4,4'-азофенилдиизо-

цианат 373 Дикетоны, конденсация с аминокисло­

тами, пептидами, аргинином 217,218 Дикетопиперазины 157, 158, 168 Ы-(4-Диметиламиио-3,5-динитрофе­

нил) малеимид 366 1-Диметиламинонафталин-5-сульфо-

отделение от аминокислот и трипептидов 143, 154

продукты пиролиза 182

Диск-электрофорез 320—322, 391, 411, 424, 425

микроэлектрофорез 277—296 с натрийдодецилсульфатом 419—

423

Дисперсия оптического вращения 407, 408

Дисульфидная связь 374, 391, 411, 424, 425

влияние на определение молеку­ лярного веса 424

Дитиотреитол 416 п,га'-Дифтор-л(,л('-динитродифенил-

сульфон 373 Дифенилкарбамилхлорид 368, 370, 371 ДИФ-трипсин 349 ДИФ-химотрипсин 350, 356, 361

Диэтилмалонимид 374 N-Диэтилфосфаты аминокислот 91 ДНК-полимераза 396 ДНК, репликация 403

ДНФ-аминокислоты, колориметрия в потоке 29

Дорицин 88 Дьенколевая кислота 94

Желатина как молекулярное сито 237

Зизифин 210 Зонное конвекционное электрофокуси­

рование 319 Зоны

расширение 245, 250 сужение при электрофокусирова-

вании 300, 339

Изоионная точка 298, 320 Изолейцин, определение методом МС

194, 195, 202, 212

алло-Изолейцин, определение мето­ дом МС 204, 222, 223

Изонитроацетон 368 Изотиоцианаты 363

Изоферменты 334, 337, 392, 393, 397, 402

Изоцианаты 363 Изоцитратдегидрогеназа 404 Изоэлектрическая точка

достоверность 319, 320, 335 определение 298

Изоэлектрическое фокусирование, см. Электрофокусирование

Имидазол диазопроизводные 357—360 расщепление озоном 113 ТМС-производное 100

трифторацетилирование 109—112 Иминоуксусной кислоты этиловый

эфир 364 Иммобилизованные ферменты 373

Иммуно-гель-фильтрация 264, 271— 275

количественный анализ 272, 273

Иммуноглобулины 226, 227, 264—266, 271, 273, 274, 334

IgA 264—267, 273, 274

IgG 265, 271, 274, 334 IgM 264, 274

Иммунодиффузия 271, 272, 328 Иммунопреципитация 271, 272, 275,

277

Иммунохроматографня 271 Иммуноэлектрофокусирование 332 Иммуноэлектрофорез 271, 274, 275,

332

Инвертаза 316 Ингибиторы плесневых грибов 25, 53,

252

Индаметрнонгидрат 26 Инсулин

гидрофобные области 379 дисульфидные мостики 391 доступность аминокислотных ос­

татков 348, 360—364, 373, 376

последовательность аминокислот

352

ферментативный гидролиз 352 Интегрирование пиков 33, 47—49, 129 Иодаминокислоты 92—94

экстрагирование из сыворотки 137 Иодацетамид 371 Иодбензойная кислота 374

Иодирование белков 353, 348—350, 357, 371, 374

Иодуксусная кислота 363, 366 Ионизация тирозина 346—350, 375 Ионообменная хроматография

нуклеотиды 22

пептиды 25, 37, 77—80

пристеночный («стеночный») эф­ фект 251, 313

сахара, боратные комплексы 22 теория 242

Казеин 130, 362

Капилляры для микроэлектрофореза

281

Карбоангидраза 316 Карбодиимиды 364

Карбоксильные группы, избиратель­ ная модификация в белках 364, 369

Карбоксиметилирование 363, 366, 368, 418

О-Карбоксиметилсерин 368

S-Карбоксиметилцистеин 94, 95 Карбоксипептидаза А 349, 353, 354,

372

Карбоксипептидаза В 369 Каталаза

диссоциация 418, 419, 424, 425

сукцинилирование 418, 419 четвертичная структура 394, 399,

403, 412, 413

электрофокусирование 300 Катализаторы этерификации 106 Катионообменные смолы 24, 34—36

со сферическими частицами 20, 35, 36, 57, 78

Кеннера тест 74

Клейковины белки 322, 329, 331, 333 Клострндиопептидаза В 316 Коальбумин (комплекс с Fe3+) 350

Ковача индекс 159, 163

Коллаген 391 Колориметры проточные 28, 30

Конформации белков, изменение 356,

Кошланда реагент 356

Кошланда «репортерная группа» 376 Коэффициент распределения 238—242 Креатинкиназа 377 а-Кристаллина субъединицы 317 Круговой дихроизм 407, 408 Кумарина производные 379 Кумаси синий 261, 327

Лакказа 316 а-Лактальбумин 263, 355, 348 Лактатдегидрогеназа

гель-фильтрация 268 доступность и окружение амино­

кислотных остатков 350 четвертичная структура 393, 397,

403, 404, 406, 407

электрофокусированпе 316, 334 Р-Лактоглобулин

доступность аминокислотных ос­ татков 348, 365, 379

удельный парциальный объем 426 электрофокусирование 317

Лактооксидазы 316 Лактоферрин 268

Ламинарный поток, осевая миграция

240

Левулиновая кислота 27 Лейкоагглютинин 317 Лейцин, определение методом МС 194,

195, 198, 201, 206, 209, 215, 219, 221, 224, 225, 227

Лейциноз 11, 14, 73 Лигандная хроматография 37 Лизин

избирательная модификация в белках 359, 360, 368, 373

определение методом МС 191, 198, 213, 214, 217, 219

обратимое блокирование 416—418 трифторацетилирование 108 этерификация 104

Лизоцим дисульфидные связи 391

доступность аминокислотных ос­ татков 348, 354, 356, 360—362, 364, 373—375

Липоксидаза 316 а-Липопротеин 275 Литийалгоминийгидрид 146, 190 Литийалюминийдейтерид 190

Литий хлористый, денатурация бел­ ков 375

Лнтийцитратные буферы в аминокис­ лотном анализе 42—47, 61, 66

Макроглобулины 262, 264, 269 Малатдегидрогеназа 404 Малеилирование 411, 416—418 Малеиновый ангидрид 416—418 Маннитол-1-фосфатдегидрогеназа 403 Маскированные остатки аминокислот

347, 348, 376

Масс-спектроскопия автоматический анализ последо­

вательности пептидов и амино­ кислот 199, 412

аминокислот (свободных) 189

— производных 189 N-ацетиламинокислот 189 N-ацетиламннокислот эфиров 189 О-ацетилпроизводных пептидов

191 N-ациламинокислот 189

N-ацилпептидов эфиров 191, 198—

212

возможности и ограничения 229— 231

гептапептиды 203, 214, 215, 219

гликопептиды 208 ГХ — МС-комбинация 168—171 декапептид 229

219

докозапептид 226, 227 межмолекулярное алкилирование

197 •

метастабильные ионы 192

метод сдвига 199, 219, 220, 223. 225

нонапептиды 200, 201, 209 обнаружение природных N-метил-

аминокислот 219, 220 октапептид 216, 226

определение последовательности

198—200 пентапептиды 202, 205, 208, 217

218

пептидные алкалоиды 212

— антибиотики 220—225 пептидолипины 200—208 пептиды стенок бактериальных

клеток 231 O.N-перметилирОвание 212—217 превращение пептидов 189—192,

212— 220

пути фрагментации 192—198

-------ароматических аминокис­ лот 196

-------боковых цепей 194

-------гетероциклических амино­ кислот 196

-------депсипептидов 198, 211, 212

Меркаптоэтанол 396, 411, 415, 424, 425

Метаболизм аминокислот при вро­ жденных болезнях И—15, 72—76 Металлокомплексы ферментов 372,

411—413

Метанолиз пептидов 132, 148, 164, 169 Метансульфофторид 368—370 N-Метиламинокислоты 201, 213, 214,

217, 218, 219, 225, 227 N-Метнлвалин 212, 219 Метилгуанидин 371 Метилдиазоацетат 365 Метилирование, см. также Этерифи­

кация О-метилирование 217

O.N-перметилирование 212—217 Метилизомочевина 362, 363 N-Метиллейцин 201, 215 N-Метилтреонин 222, 223 МетиЛцеллюлоза 251 Метионил-т-РНК-синтетаза 391, 417,

418

Метионин избирательная модификация в

белках 360, 363, 370

определение методом МС 195, 218, 219,228

Миеломная болезнь 264, 265 Миеломные белки 264, 317 Микозид С 208 Микроэлектрофорез белков 277—296 Миоглобин

доступность и окружение амино­ кислотных остатков 320, 322, 348, 373, 378

гель-фильтрация 267 гидрофобные участки 378 кашалота 373

Модификация по группам сродства

369—371

Молекулярные сита агара гель 237, 271

агароза 237, 249, 250, 256, 268 био-гель 247, 250, 251, 257

гелароза 247, 250 желатина 237 крахмал 236

полиакриламидный гель 237, 240, 249—251, 256, 257, 268

поливиннлпирролидон 237 поливинилэтилпирролидои 237 пористое стекло 237

сагавак 247, 250, 251 сефароза 247, 250, 251

целлюлоза 237 Молекулярный вес

белков (таблица) 393—395 определение методом вискози­

метрии 414, 424, 426, 427

-------гель-фильтрации 239—244, 263, 267, 268, 411, 414, 417, 427

-------светорассеяния 411, 432

-------ультрацентрифугирования

411, 414, 416, 424—426, 429

-------электрофореза в поли­ акриламидном геле с натрийдодецилсульфатом 419—423

средневесовой 414, 416, 432, 433

среднечисловой 414, 416 Z-средний 414, 416

(Z + 1) -средний 416

Моноиодацетамид 371 Моноиодтирозин 92, 353 Монохлортрифтор-я-бензохинон 361—

363 Мочевина 266, 320, 333, 368, 375

НАД-, НАДН-связывание 376, 404— '410

Нативные белки, четвертичная струк­ тура 387—433

Натрийборгидрид как восстановитель 268

шиффово основание с активным лизином 368

Натрийдодецилсульфат 411, 419, 421, 422

методика 422, 423 окрашивание 423

точность определения молекуляр­ ного веса 420, 421

электрофорез в полиакриламид­ ном геле 419—423

а-Нафтол-2,4-дисульфохлорид 373

Р-Нафтохинон-4-сульфокислота 26, 360, 361, 363

Р-Нафтахинондисульфокислота 360—

363 «Негативная» метка в активном цен­

тре 371 Нековалентные связи в белках 391

Неферментативное расщепление 402 Нингидрин

в реакциях 25—29 как реагент 26, 27, 53

3-Нитротирозин 354

2-Нитрофенилсульфенилхлорид 357 л-Нитробензолсульфофторид 368 я-Нитрофенилацетат 367

я-Нитрофенилбромацетил-а-амино- изобутират 374

я-Нитрофенилдиазоацетат 368 я-Ннтрофенол 369 Нуклеотиды

анионообменная хроматографии

22

ТМС-производные 100

Оболочки вируса белки 395, 397 Объем выхода (элюирования) 238

Овальбумин 267, 317, 330, 350

Овомукоид 267, 350 Овотрансферрин 317 Озонолиз 113, 136 N-Окиси 377

N-бромсукцинимидом 355 ферментативное 354

фотоокисление 355, 357, 359, 367

Оксазолоновые производные 178 Оксидазы 269, 316 L-6-Оксиникотиноксидаза 393, 433