Файл: Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков..pdf

Абсолютная конфигурация,' ее опре­ деление методом ГХ 97

Агара гель 237, 271 Агароза (см. также Био-гель А; Гела-

роза; Сагавак; Сефароза) 237, 249, 250, 273—275, 322, 328, 332, 427

содержащая антитела 275 сферической формы 256, 268

п-Азобензоларсенат 371 Азопроизводные гистидина и тирози­

на 357—360

Активные центры ферментов 367—374, 403, 404

введение негативной метки 371 модификация реагентами моно­ функциональными 367—369

-------бифункциональными 369— 371

G-Актин 362

Аланин, определение методом МС

198—203, 205—208, 222, 223, 227— 230

P-Аланин, определение методом МС

194

Алкиламинокислоты 92 Алкилиденаминокислоты 92 Алкилирование

аминокислот 90, 92, 216—219 белков 363, 366

межмолекулярное для МС 228 Алкогольдегидрогеназа 350, 392, 394,

397, 403-412

Аллостерия 397 Аллостерические превращения 390

Аллостерические ферменты 395, 412

Альдолаза 350, 368, 394, 411, 413, 417, 424, 426

а-Амилаза 355, 363, 387, 412, 413

Аминоацидопатии 11—15, 72, 73 Аминогруппы

алкилирование 91, 92, 363 амидинирование 364 белков, избирательная модифика­

ция 360—364, 372—374

конденсация с дикетонами 99, 218 обратимое блокирование 416—418

Аминокислот остатки активного центра ферментов 367—

374

маскированные 376 модификация бифункциональны­

ми реагентами в участках свя­ зывания 369—373

спектральное смещение 348—350, 354, 375, 376

спиновые метки 376 флуоресцентное мечение в гидро­

фобных областях 378 Аминокислот производные ацетиламинокислоты 189

N-ацетиламинокислоты,получение

189

метиловые эфиры 189 Аминокислоты

алкилирование 90—92, 216—218

ацетилирование 108, 111, 127—130

ацилирование 107—111, 127 восстановительная конденсация с

формальдегидом 90, 91

N-гептафторбутирильные произ­ водные 191

декарбоксилирование 88, 89 ионообменная хроматография 9—

77

комплексы с цинком 37, 38 конденсация с дикетонами 92, 218

в моче 15, 16, 33, 51

определение 86, 127, 129

-перевод в а-оксикислоты 91 пиролиз 179—182

вплазме крови 15, 16, 33, 51, 70, 73, 74

получение диэтилфосфатов 91 полярография 29 реакция с нйнгидрином 88

связь гексозамин — аминокислота в гликопептидах 208

селеносодержащие 76, 77, 95, 132

всыворотке 130, 131, 137

вцереброспинальной жидкости 15 а-Амино-н-масляная кислота 149, 168,

170

Аминоспирты из аминокислот определение методом ГХ 146

-------МС 146

в микозиде С 208 Амины, ТМС-производные 100 Аммиак, удаление из проб 52

Амфолиты-носители (амфолины)

диапазон pH 304, 309

комплексообразование с белками

320, 334

концентрация 309 определение 298

отделение от образца 306, 326, 331, 336

отрицательное влияние при ана­ лизе образца 313, 319

поглощение в УФ-области 304

синтетические 297, 301—304, 336

физические свойства 304 Анализ N-концевых групп 89—91

тритйевая метка 179 Анализ последовательности

комбинацией методов ГХ—МС

168—171.

методом ГХ 164—168 Анголид 212

Андерсона тест 174

Анионообменная хроматография аминокислот 22, 37, 38 нуклеотидов 22 .

Антаманид 170, 209 Антибиотики

адсорбция при гель-фильтрации

263

пептидные, определение методом МС 171, 172, 204—206

Антиген нити (аденовируса типа 2) 317

1-Анилино-8-нафталинсульфонат 378 Антитела-содержащая агароза 275 1-Антитрипсин 338 Апогемоглобин 378 Аполипопротеины 317 Апомиоглобин 378 Апоферритин 395 Аргиназа 113 Аргинин

ацетилирование 111 избирательная модификация в

белках 364 конденсация с дикетонами 217,

218

превращение в орнитин 112, 113, 132, 217, 218, 191

триметилсилилнрование 100—102, 137

триф торацетилирование 109— 111

Арилсульфатазы 320 Аспарагин

избирательная модификация в белках 372

определение методом ГХ 102, 137

-------МС 191, 231

Аспарагиновая кислота избирательная модификация в

белках 369 определение методом МС 191,194,

195, 217, 224, 225

остатки Р-аспарагиновой кислоты

164, 194, 195

а — Р-трансформация 179

Аспартаткарбамоилтрансфераза 395, 397, 412

АТФ-аза 366

АТФ-креатинфосфотрансфераза 392, 425

Ацетамидонитрофенол 376 N-Ацетиламинокислоты 115 эфиры к-амиловые 103

—н-бутиловые 98

—изоамиловые 103

—изопропиловые 103

—метиловые 103, 115, 122

—н-пропиловые 94, 95, 103

—этиловые 103, 115, 122

синтез стандартов 128—130

Ацетилацетон, конденсация с аргини­ ном 217

N-Ацетилгексозаминидаза 316

Ацетилимидазол 348—350, 351, 353

Ацетилирование аминокислот 108, 111, 112, 128—-

130 белков 348—351, 363, 368

пептидов 218 Ацетилмеркаптоэтанол 128, 129 S-Ацетилмеркаптоянтарный ангидрид

363 N-Ацетилтриптофан 356 Ацетилхолинэстераза 395

Ацетоацетатдегидрогеназа 368 Ациламинокислоты 114, 115

устойчивость 111—112, 114, 115

Ацилирование аминокислот 107—111, 127

белков 367, 416—418 пептидов 146, 147, 198, 218

Бацитрацин 361, 365 Белки

активные центры 367—372, 403, 404

Бенс-Джонса, см. Бенс-Джонса

белки

вторичная структура, 387, 388, 396 гибридизация 402—403 гидрофобные области 378, 379

денатурация 347, 375, 376, 401, 404, 411—413, 416—419, 424— 428

диск-электрофорез 277—296

диссоциация 390, 397, 411—414, 416—419, 424, 432

доступность аминокислотных ос­ татков 344—375

змеиного ядра 317 клейковины пшеницы 322, 329,

331, 339

ковалентные связи 387, 390, 391

конформации, стабилизация 390, 391, 396

конформационные изменения 356, 373

малеилнрованне 416—418 маскированные остатки 351, 376 метод двумерных карт («белко­

вых» карт) 337 молекулярно-ситовая хроматогра­

фия 227—254, 256

молекулярные веса (таблица) 392—395

молозива 266

нековалентные связи 387, 390, 391, 396

окрашивание 261, 262, 326, 327, 336, 423

окружение аминокислотных ос­ татков 344—375

пептидные карты, ан.ализ 401, 402 первичная структура 387, 388,

391

пиридиннуклеотид-зависимые де­ гидрогеназы 403—407

поглощение в УФ-области (обна­ ружение) 253, 313, 314, 327

противоточное распределение 411 протомер, номенклатура 390 равновесие ассоциации — диссо­

циации 390, 399, 401, 428—433

светорассеяние 411, 432

сои 317, 322

структура 416—419 сыворотки, гель-фильтрация 248,

252, 269, 274, 263—266

—иммунодиффузия 271—275

—э'лектрофокусирование 316— 318, 322, 334, 337, 338

третичная структура 387, 389, 396 удельная радиоактивность 286 хроматография 411 четвертичная структура 387—438

эквивалентный вес полипептидной цепи 401, 406

электрофокусирование 297—340 S-Бензилирование цистеина 148 Бензоилфенилаланин 376

Бенс-Джонса белки 264, 274

Био-гель А 247, 250, 251 Био-гель Р 247,-250, 251, 257, 258, 261,

268 Био-гель Р-60 257, 261

Био-гель Р-200 251

Био-гель Р-300 251, 257, 258, 261, 268

Биотин 399 Бифункциональные реагенты 369—379

двумерный анализ 372, 373, 374 Болезнь «тяжелых цепей» 264, 265 Больцмана распределение 240

Брёнстеда формула 240, 242 4-Бромацетамидо-З-нитрофенол 376

Бромелаин 346, 348, 366, 367 N-Бромсукцинимид 89, 355 Бромуксусная кислота 363 га-Бромфенацилбромид 369 Бутнлгуанидин 371 Бутирилхолин 371

Валин, определение методом МС 194, 195, 198—204, 206, 209, 215, 221— 225, 227, 229, 230

Валнномнцин 211 Валил-т-РНК-синтетаза 266

Ван Сляйка реакция 91 Вильсона болезнь 14, 76

Вирус мозаики люцерны 395

Bromegmss 395

Х-Вирус картофеля 395 Витамин-В12-связывающие белки 316

Вихревая диффузия 245, 250 Внутренние стандарты

вГХ 114, 117, 128, 129

вионообменной хроматографии

49

Внутренний объем 238

Водородная связь 96, 98, 125, 126, 148, 172, 352, 354, 365, 387, 388

Восстановительная конденсация 90 Вторичная структура белка 387, 388 Вязкость водных растворов (таблица)

415 измерение 414, 424, 426

Галактоземия 13 Р-Галактозидаза 396, 402

Гаптоглобин-гемоглобин-комплекс 338

Гексаметйлендиизотиоцианат 373 Гександиощ2,5 99

Гелароза 247, 250, 251

Гель-фильтрация (см. также Хрома­ тография на молекулярных ситах)

236-254, 256—275, 411, 414, 417, 427

иммуно-гель-фильтрация 265, 271—275

Гель-фильтрация в тонком слое 256— 275

аппаратура 258, 259 детектирование белков 260—263 иммунопреципитация 256 иммуноэлектрофорез 264 количественная оценка 272, 273 маркеры 259, 260 набухание сефадекса 257 :нанесение образца 259, 260

— слоя 258 'определение молекулярного веса

267—268 'перенос образца 260, 262, 269, 271,

272 ■препаративноеразделение 262,264

•применение 263—268 ■разрешение 264 ■скорость элюирования 256, 259

'сочетание с электрофорезом 256, 264, 268—271, 274, 275

'суспензия геля 257, 258 Гемоглобин 388, 389

апогемоглобин 378 гель-фильтрация в тонком слое

260, 265, 267

гидрофобные области 378 доступность и окружение амино­

кислотных остатков 349, 362, 377, 378

•триптические пептиды 78—80 ■четвертичная структура 392, 397,

403 ;электрофокусирование 300, 314—

318, 322, 328, 332—334, 337, 338 ЗП Р 377, 378

Гемолизин 316

Гемэритрин 393, 419, 429

Гепарин 269, 271 Тептафторбутирильные производные

99, 103, 147

Гиалуронатлиаза 316 Тибридизация 402, 403

Тидразин, превращение аргинина в орнитин 217, 218

Гидразинолиз 225 Тидроксиламии 353, 363, 368 Гидролиз

в анализе аминокислот 50, 132

неферментативный 402 в потоке 38 ферментативный 401

частичный 145, 149, 164—167, 169—173

Гиперглицинемия 11, 13 Гиперглицинурия 11 Гиперпролинемия 11, 14, 74 Гистидии

диазопроизводные 357—360 избирательная модификация в

белках 355, 357—360, 363

определение методом МС 197, 198, 218

превращение в аспарагиновую кислоту ИЗ, 132 .

фотоокисление 355, 359, 367 этерификация 104, 105

Гистидинаммиаклиаза 394 Гнстидинемия 11, 13, 74

Глиадин 332, 334, 339

Гликозидазы 316 Гликозиды, (5-элиминирование 207 Глиоксаль 364

Глицеральдегид-З-фосфатдегидроге-

наза 350, 367, 394, 403—405, 408, 418

Глицин, определение методом МС (в

пептидах) 197, 198, 205, 208, 213, 214, 215, 219, 221, 222, 223, 226, 227 у-Глобулины 271, 316, 338, 391, 394,

396, 426

удельный парциальный объем 426 четвертичная структура 394, 396

Глутаматдегидрогеназа 399, 400, 401, 426, 428, 430—433

равновесие ассоциация-диссоци­ ация 428, 430—433

седиментационная диаграмма 430 удельный парциальный объем 426 электронная микрофотография

400

у-Глутамилпептиды 179, 194, 195 Глутамин 195 Глутаминовая кислота

избирательная модификация в белках 369

определение методом МС 191, 194, 195, 217, 231

у-Глутаминовая кислота, определение методом МС 194, 195

Глутатион 148 Глюкагон 348, 361

Глюкагоно-подобные иммуноактивные компоненты 317

(5-Глюкуронидаза 268 Гомоцистин 94 Гомоцнтрулинемия 11, 15, 74

Гормон роста человека 269, 270, 274 Градиент плотности 297, 301—303, 306

рабочие растворы 311, 320 создание с помощью смесителей

305, 307 Грамицидины 156, 157, 198, 216, 220,

221 229 Гуанидин 111, 346, 347, 375, 376

ацетилирование 111 ТМС-производное 100 трифторацетилирование 109—112

Гуанидина хлоргидрат 266, 268, 296, 411, 424—428

влияние на удельный парциаль­ ный объем белков 426

методика денатурации 427, 428 очистка 428 плотность и вязкость растворов

415

Гуаниднрование 362 ГХ-анализ аминокислот 85—137,

142—144

автоматизация 132

ацилэфиры 88, 103—127, 134, 135

взаимодействие между жидкой фазой, образцом и носителем

125, 134

внутренний стандарт 115, 116, 128 время удерживания 97, 127, 132 выбор производных 115—116 гидролизаты 128, 130—132 диастереомеры 96—99, 143

количественное определение 127— 130

набивка колонок 134

носители 117, 118, 122, 125—127,

-------сокращения названий 133

Двумерные карты 337—339, 359 Дегидроаланин 207

Дегидро-а-аминомасляная кислота

207, 222, 223

Дегидрогеназа — кофермент, разност­ ные спектры 404, 405

Дегидрогеназы пиридиннуклеотид-за- висимые 403—407

Дезоксирибонуклеаза 316, 320 Дейтериевая метка

при восстановлении пептидов 190 производные пептидов 190, 191,

196, 197, 220

в процессе пердейтерометилиро-

вания 220, 223

трндейтероуксусная кислота 198, 199

Декарбоксилирование аминокислот N-бромсукцинимндом 89 нингидрином 89

Декстран синий 2000 252, 260 Денатурация белков 347, 375, 376, 401,

404, 411—413, 416—419, 424—428 методики 417, 418, 427, 428

Депсипептиды 211, 212 Десульфнрование 148, 169, 219 Детекторы

калориметр 29 колориметр 28

масс-спектрометрнческнй 86, 137, 154

с нагреваемой нитью 154 пламенно-ионизационный 93, 127,

154

по фосфору 91, 92 электронозахватный 90, 93, 137,

154

Джозефа синдром 14

Диазоацетамид 365 Диазоацетилнорлейцина метиловый

эфир 369 Диазоацетоглицинамид 365 Диазобензолсульфокислота 357

Диазометан 106, 147, 148, 365

Диализ аппаратура 306

равновесный 408, 413