Файл: Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков..pdf

2-Окси-5-нитробензилбромид (реагент

Кошланда) 356

Оксипролин определение методом МС 191

трифторацетилирование 108

цис-транс-формы 99

Оксипролинемия 15 Окситоцин 348

8-Оксихинолин-5-сульфоновая кисло­ та 412

Олигомеры, номенклатура 390 Оптически активные жидкие фазы

96—99, 126

Оптические изомеры определение методом ЯМР 97

разделение ГХ 96, 98, 126, 171

Орнитин, определение методом МС

191, 198, 214

Осмотическое давление, измерение

414

Остреогрицин А 204

Остхауза болезнь 13

Папаин 367

Пепсин 267, 368, 369, 375

Пепсиноген 350, 369 Пептидных карт метод 392—394, 401 Пептидов производные

эфиры N-ацетиловые 191

—гептафторбутириловые 191

—N-деканоилметиловые 196— 198

—N-стеароилметиловые 198

—N-трифторацетилметиловые

191

Пептидолипиды 193, 200—208 Пептидолипин А 202, 203 Пептиды

алкалоиды 212

антибиотики 172, 198, 204, 211, 216, 222, 224

ацилирование 146, 147, 217

бактериальных клеточных стенок

231

гель-фильтрация 236, 257, 269

у-глутамилсодержащие 179, 194, 195

деление на классы 154 десульфурование 148, 149, 219

метанолиз 132, 148, 164, 169

О.М-перметилирование 212—220 пироглутамилсодержащие 216,

225, 227, 231

пиролиз 179—182 производные для ГХ 146—149

— для МС 189—191, 212—220

рацемизация 97, 171—179

синтез 175—178 циклические 149, 168—170, 209,

211, 212

Первичная структура белка 387, 388 Перекись водорода 355, 371, 374 Перенос образца из тонкого слоя 260,

262, 269, 271, 275

Переэтерификация 104 O.N-Перметилирование 212—220

дейтерометилирование 207, 211, 220, 223, 225

с использованием гидрида натрия в диметилсульфоксиде 216, 219, 220

— окиси серебра 212—220 С-метилирование 217

природных N-метиламинокислот

219, 220 N-Пивалоиламинокислот метиловые

эфиры 93, 103

Пигменты растительные 317 Пиелонефрит 276 Пиридоксалевые ферменты 368

Пироглутамилсодержащие пептиды

216, 225, 227, 231

Пироглутаминовая кислота, определе­ ние методом МС 216, 225, 227, 231

Пиролиз аминокислот и пептидов

179—182

Пируватдекарбоксилаза 398, 399 Плазмы аминокислоты 12, 16, 33, 73,

74

Пластеин 257 Полиакриламидный гель, см. также

Био-гель Р артефакты 327, 328, 335

величина пор 328 градиент концентрации 338

диск-электрофорез 277—296, 321, 322, 411, 419, 423

полимеризация 325, 327, 422, 423

Полиаминоспирты 190 Поливинилпирролидон 237 Поливинилэтиловый спирт 237 Полилизин 377 Полипептидная цепь

диссоциация на субъединицы 411, 419

раскручивание при денатурации

4П -414, 416—419

статистический клубок 414, 424, 427

структура 387—390 эквивалентный вес 401, 406

Полифенолоксидазы 348, 349, 354 Полиферментные комплексы 396 Полиэтиленгликоль 243 Полярография аминокислот 29 Пористое стекло 237 Преальбумин 338 Проинсулин 391

Пролин, определение в пептидах ме­ тодом МС 197, 200—204, 209, 213, 214, 217, 218, 223, 229, 230

Протеазы 316 Протеинурия 265

Противоточное распределение поли­ пептидов 411

Псевдооксазолон в пептидном синтезе

178

Разрешение, определение 48, 224 Рацемизация 145, 171—179

Рибонуклеаза 354, 355, 360—365, 373, 391

Рибонуклеаза Ti 359, 364 Рнбосомальные белки, электрофокуси­

рование 317

т-РНК-синтетаза 266, 391, 417, 418

Ртути препараты 365

Сагавак 247, 250, 251

Сахаров ТМС-производные 100 Сахароза, градиент плотности 306,

307, 311, 320

Светорассеяние, измерение 411, 414, 431, 432

Свободный объем 238 Седиментационное равновесие 414,

421, 427

Селеноаминокислоты 76, 77, 95 Селенокарбоксиметилцистеин 95 Серебра ионы, воздействие на фер­

G-200 237, 240—242, 247, 251, 257, 258, 260, 262—268, 270, 274, 279

G-200 (супермелкий) 257 LH-20 263

Сефароза 247, 250, 251 «Сигнальные» группировки 345, 376 Силилирование

агенты 93, 94, 100—102, 117, 133, 136, 137

аргинина 100 гистидина 101

носителей для ГХ 117, 118, 126

Синтетические пептиды, критерий чи­ стоты 226—229

Смолы для ионообменной хромато­ графии 34—37

Спектральные смещения 348—350, 375, 376

Спектроскопия ЭПР 376—378 Спектрофотометрия дифференциаль­

ная 351, 353, 365, 375, 404, 405

Спектрофотометрия разностная 404, 405

Спиновых меток метод 376—378 Спинномозговая жидкость 266 Стендомицин 220, 222 Стильбена производные 379 Субъединица

диссоциация при денатурации

411—413,419

номенклатура 390 Сукцинилирование 363, 411, 418 Сульфатаза В 316 Сульфгидрильные группы

в белках 365, 366, 371—378

окисление 411, 425

тестирование 365, 411, 418, 424, 425

Сульфоксид метионина 95 Сульфон метионина 95 Сывороточный альбумин

гель-фильтрация 257, 263, 270 доступность аминокислотных ос­

татков 350, 362, 364, 373, 377— 379

ионы серебра, действие на белок

411

комплекс с амидо-черным В 260 удельный парциальный объем 426 электрофокусирование 317, 330;

338

Табачной мозаики вирус, белбк обо­ лочки 395, 397

Така-амилаза 363, 367 Таурин 94

Теломицин 99 Тестостерон-связывающий белок 316 1Н-Тетразолия соли 357—359, 372 Тетраиодтиронин 92, 93 Тетранитрометан 354, 376 Тионилхлорид 105, 106 Тироглобулин 354 Тирозин

иодирование 348—350, 353 ионизация (параметры) 346—350,

375

нитрование 354 определение цианурфторидом

348-351

—методом МС 191, 196, 214, 219,

221,229, 230

состояние в белках 346—360, 369, 372, 373, 375, 376

спектральное смещение 348—350, 375, 376

ферментативное окисление 354

Тирозиназа 348—350, 354

Тирозиноз 15, 74 Тироксин 92 Титрование

дисперсия оптического вращения

407, 408

спектрофотометрическое 346, 404, 405

флуориметрическое 406, 407 ТМС-аминокислоты 88, 93—95, 100—

103, 136, 137

ГХ-анализ 102, 103 устойчивость 100, 101, 120 этиловые эфиры 101

Ы-Тозил-Ь-лизилхлорметилкетон 370 Ы-Тозил-Ь-фенилаланилхлорметилке-

тон 370, 372 2-л-Толуидинилнафталин-6-сульфокис-

лота 379 Трансальдолаза 368 Трансферрин 268, 317, 338

Трансфосфорилаза, АТФ-креатин 392 Треонин, определение методом МС

191, 195, 200—204, 206, 213, 214, 227

алло-Треонилсодержащие пептиды, определение методом МС 206—208, 223, 224

Тридейтеродекановая кислота 196, 197, 198

Тридейтерометилиодид 220, 223, 225 Тридейтероуксусная кислота 198 Трииодтиронин 92, 93 2,4,6-Тринитротолуолсульфокислота

361, 362

Триозофосфатдегидрогеназа 376 Трипептидный тест 176, 177

Трипсин для анализа пептидных карт 401,

197, 216, 220, 221

состояние в белках 355—357, 372/

трег-бутиловые 96 изопропиловые 96 ментиловые 98

метиловые 93, 95, 98, 103, 108,109, 114, 115, 132, 135, 143, 144

к-пропиловые 122

устойчивость 114, 115, 132, 135

циклогексиловые 103 этиловые 103

Удельная радиоактивность 286 Удерживание в ГХ 182—186

вычисление времени пика воздуха

183, 184

индекс удерживания 159—164, 184—186

относительные удерживания 156— 158, 182

приведенное время удерживания

157, 182—185

Ультрафильтрация 306 Ультрацентрифугирование

в градиенте плотности 402 определение молекулярного веса

414, 416, 424—426, 429

полипептидных цепей 411—413, 417

УФ-поглощение белков 253, 313, 314, 327, 346, 347, 375, 376

влияние растворителя 351 спектральное смещение 375, 376

Фактор свертываемости 317 Фактор разделения 154 Фаллин А 170 О-Фенантролин 411, 412

4-Фенилазодифенилкарбамилхлорид

368

Фенилаланин определение методом МС в пеп­

тидах 196, 202, 204, 206-209, 213, 214, 217—219, 227, 228

состояние в белках 375 Фенилглиоксаль 364 Фенилдиазометан 106 Фенилизотиоцианат 90, 363, 372 Фенилизоцианат 363 Фенилкетонурия 12, 14, 18, 74 Фенилметансульфофторид 368—370 Р-Фенилпропионат 353, 354, 372 Фенилтиогидантоины 90 Фенол-2,4-дисульфохлорид 373 Фенолоксидаза, см. Полнфенолокси-

даза Ферментативное окисление 354

Ферментативный гидролиз 401 Фермент — кофермент, комплекс

401—410

дисперсия оптического вращения

407, 408

изучение методом ЭПР 408 константа диссоциации 408, 409 равновесный диализ 408 спектрофотометрия 404, 405 ультрацентрифугирование 408—

410

фермент — НАДН-комплекс 404— 410

флуориметрия 406, 407 эквивалентный вес полипептид-

ной цепи 401, 402, 406

Ферменты активный центр 367—374, 403,

404

исчезновение аллостерии 412 механизм действия 367 модификация активного центра

367—372

связывание цинка 372, 411—413 Ферритин (см. также Апоферритин)

268, 401

Феррицианид 372, 374 Фибрин-стабилизирующий фактор 317

R-Фикоцианин 237

R-Фикоэритрин 237 Флуоресцеинизотиоцианат 260, 263

Флуоресцентная спектрофотометрия

406, 407

Флуоресценция, гашение 378

Флуорнметрическое титрование 406, 407

Формальдегид, конденсация с остат­ ками аргинина 364

Формиламинокислоты 103 Формплирование 108

Фортуитин 200, 201, 213, 220

Фосфатазы (кислые) 334 Фосфоглицеромутаза 368 Фосфоглюкомутаза 368 Фосфолипаза С 316

Фосфорилирование активного центра

367, 368 Фотоокисление 355, 357, 359, 367

Фруктозодифосфатаза 416 Фруктозо-1,6-дифосфатальдолаза 392 1-Фтор-2,4-дииитробензол 89 Фумараза 394, 419

Характеристическая вязкость, связь с молекулярным весом 424, 426

а-Химотрипсин активный центр 367—370, 372, 374

гель-фильтрация 267 гидрофобные области. 379 избирательная модификация ами­

нокислотных остатков 349, 355, 356, 360—362, 367—379

спектр ЭПР 378 четвертичная структура 391, 428

я-Химотрипсин 349

Химотрнпсиноген 349, 353, 356, 361, 362, 368, 376, 379, 391

n-Хлормеркурбензойная кислота 365, 372

п-Хлормеркурбензолсульфофторид

368

Хлорпромазин 377 Холинэстераза 371

Хроматография белков на молекуляр­ ных ситах 236—254

Больцмана распределение 240 внутренний объем 238 высота столбика геля 247 декстран синий 252 диаметр частиц геля 249 колонка 251

коэффициент распределения 238— 242, 246

механизм разделения 238—243 молекулярно-весовое распределе­

ние 243, 244, 267—268

молекулярный вес (точность определения) 424, 427

область применения гелей 247 обнаружение белков в элюате 253 объем элюирования (выхода)

238, 427

ограниченной диффузии гипотеза

239

осевая миграция в потоке 240

пептиды 236, 257, 269 разрешение 244—250, 264

свободный объем 238 скорость элюирования 250, 253

сферические гранулы (получение) 249

сывороточные белки 248 терминология 237 термодинамический анализ 241 тонкий слой (геля) 256—275

факторы R и AR 245, 246, 249

эксклюзии гипотеза 238

Целлюлаза 316 ацетилцеллголозные мембраны нммунодиффузия 271

перенос вещества в тонком слое

260, 269, 271, 272, 275

Центрифугирование в градиенте плот­ ности 402

Циантоип 209 Цианурфторид 348—351, 372 Циклические пептиды

гекса208, 170

дека170

нона149, 168—170, 208

пента208 Цинк, комплекс с ферментами 372,

411—413

Цистатионикурия 11, 15 Цистеин

бензилирование 148 избирательная модификация бел­

ков 355, 374

карбоксиметилцистеин 94, 95 Цистеиновая кислота 94 Цистеинсульфиновая кислота 94 Цистин

избирательная модификация бел­ ков 353, 357, 359, 360, 365, 366, 371—374, 376—378

определение методом МС 217 этерификация 104

Цистинурия 11, 15

Цитохром с гель-фильтрация 260, 267

избирательная модификация ами­ нокислотных остатков 350, 355, 360, 362

электрофокусирование 301, 316, 320

Цитруллинемия 15, 76 Цнтруллинурия 15, 76

Четвертичная структура белков 387— 438

абсорбционная спектрофотомет­ рия 404, 405

активные центры 403, 404 анализ концевых групп 401, 402

— пептидных карт 392—394, 401 гибридизация 402, 403

416—419, 424, 432

изучение методом ЭПР 408 комплексообразование 411, 412 конформационное изменение 390 малеилирование 416—418

циация 390, 399, 401, 428—433

рентгеноструктурный анализ 397,

число полипептидных цепей 392— 395

эквивалентный вес полипе'птид-

Эксклюзионная хроматография 237 Эледоизин 228 Электродекантация 337

Электронная микроскопия 397—401 Электрофокусирование белков -297—

340

амфолиты-носители 297—306, 309, 313, 314, 320, 324