Файл: 1 Билет Биохимия наука, изучающая вещества, входящие в состав живых организмов, их превращения, а также взаимосвязь этих превращений с деятельностью органов и тканей..pdf
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 10.04.2024
Просмотров: 166
Скачиваний: 0
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
СОДЕРЖАНИЕ
183 фрагмента:
АКТГ и
β-липотропин
Кортикотропин (АКТГ) - пептидный гормон; синтезируется в клетках передней доли гипофиза под влиянием кортиколиберина. При стрессе (травма, ожог, хирургическое вмешательство, интоксикация химическими веществами, кровотечение, боль, психическая травма) концентрация АКТГ в крови возрастает во много раз.
Стимулирует рост надпочечников и синтез кортикостероидов.
Функция бета-липотропина - стимулирует липолиз
3. эритроциты, их функция, дифференцировка, особенности их белков и липидов
Эритроциты составляют в 1 л мужской крови 4-5,5×10 12
, у женщин - 3,7-5×10 12
. Повышенное количество эритроцитов называется эритроцитозом, пониженное — эритропенией.
Эритроциты имеют различную форму. 80 % всех эритроцитов составляют эритроциты двояковогнутой формы
(дискоциты); у них края толще (2-2,5 мкм), а центр тоньше (1 мкм), поэтому центральная часть эритроцита более светлая.
Кроме дискоцитов имеются и другие формы:
1) планоциты;
2) стоматоциты;
3) двуямочные;
4) седловидные;
5) шаровидные, или сфероциты;
6) эхиноциты, у которых имеются отростки. Сфероциты и эхиноциты — это клетки, заканчивающие свой жизненный цикл.
Эритроцит — это безъядерная клетка, или постклеточная структура, в нем отсутствуют ядро и органеллы. Плазмолемма эритроцита имеет толщину 20 нм. На поверхности плазмолеммы могут быть адсорбированы гликопротеиды, аминокислоты, протеины, ферменты, гормоны, лекарственные и другие вещества. На внутренней поверхности плазмолеммы локализованы гликолитические ферменты, Na
+
-ATФаза, К
+
-АТФаза. К этой поверхности прилежит гемоглобин.
Кроме дыхательной функции эритроциты осуществляют транспорт различных веществ , адсорбированных на поверхности плазмолеммы ( гормоны, витамины, лекарственные вещества).
Плазмолемма эритроцитов состоит из липидов и белков примерно в одинаковом количестве, гликолипидов и гликопротеидов — 5 %.
Липиды представлены 2 слоями липидных молекул. В состав наружного слоя входят фосфатидилхолин и сфингомиелин, в состав внутреннего слоя — фосфатидилсерин и фосфатидилэтаноламин.
Белки представлены мембранными (гликофорин и белок полосы 3) и примембранными (спектрин, белки полосы 4.1, актин).
Гликофорин своим центральным концом связан с «узловым комплексом»; проходит через билипидный слой цитолеммы и выходит за его пределы, участвует в формировании гликокаликса и выполняет рецепторную функцию.
Белок полосы 3 — трансмембранный гликопротеид, его полипептидная цепь много раз проходит в одном и другом на- правлении через билипидный слой, образует гидрофильные поры в этом слое, через которые проходят анионы НСО
-
3 и Сl
- в тот момент, когда эритроциты отдают СО
2
, а анион НСО
- з замещается анионом Сl
-
Примембранный белок спектрин имеет вид нити длиной около 100 нм, состоит из 2 полипептидных цепей
(альфаспектрина и бета-спектрина), одним концом связан с актиновыми филаментами «узлового комплекса», выполняет функцию цитоскелета, благодаря которому сохраняется правильная форма дискоцита. Спектрин связан с белком полосы 3 при помощи белка анкирина.
«Узелковый комплекс» состоит из актина, белка полосы 4.1 и концов белков спектрина и гликофорина.
Олигосахариды гликолипидов и гликопротеидов образуют гликокаликс. От них зависит наличие агглютиногенов на по- верхности эритроцитов.
Агглютиногены эритроцитов — А и В.
Агглютинины плазмы крови — альфа и бета.
Если в крови одновременно окажутся «чужой» агглютиноген А и агглютинин альфа или «чужой» агглютиноген В и аг- глютинин бета, то произойдет склеивание (агглютинация) эритроцитов.
Группы крови. По содержанию агглютиногенов эритроцитов и агглютининов плазмы различают 4 группы крови: группа I(0) — нет агглютиногенов, есть агглютинины альфа и бета; группа II(A) — есть агглютиноген А и агглютинин бета; группа III(В) — есть агглютиноген В и агглютинин альфа; группа IV(AB) — есть агглютиногены А и В, нет агглютининов.
На поверхности эритроцитов у 86 % людей имеется резус-фактор — агглютиноген (Rh). У 14 % людей нет резус-фактора
(резус-отрицательные). При переливании резус-положительной крови резус-отрицательному реципиенту образуются ре- зус-антитела, которые вызывают гемолиз эритроцитов.
На цитолемме эритроцитов адсорбируются избытки аминокислот, поэтому содержание аминокислот в плазме крови сохраняется на одинаковом уровне.
184
В состав эритроцита входит около 40 % плотного вещества, все остальное — вода. 95 % плотного (сухого) вещества составляет гемоглобин. Гемоглобин состоит из белка — глобина и железосодержащего пигмента — гема. Различают 2 раз- новидности гемоглобина:
1) гемоглобин А, т. е. гемоглобин взрослых;
2) гемоглобин F (фетальный) — гемоглобин плода.
У взрослого человека содержится 98 % гемоглобина А, у плода или новорожденного — 20 %, остальное составляет фе- тальный гемоглобин.
После гибели эритроцит фагоцитируется макрофагом селезенки. В макрофаге гемоглобин распадается на билирубин и гемосидерин, содержащий железо.
Эритроцит обеспечивается энергией благодаря гликолитическим реакциям. За счет гликолиза в эритроците синтезируются
АТФ и НАД-Н
2
. АТФ необходима как источник энергии, за счет которой через плазмолемму транспортируются различные вещества, в том числе ионы К
+
, Na
+
, благодаря чему сохраняется оптимальное равновесие осмотического давления между плазмой крови и эритроцитами, а также обеспечивается правильная форма эритроцитов. НАД-Н
2 необходима для сохранения гемоглобина в активном состоянии, т. е. НАД-Н
2
препятствует превращению гемоглобина в метгемоглобин.
Метгемоглобин — это прочное соединение гемоглобина с каким-либо химическим веществом. Такой гемоглобин не способен транспортировать кислород или углекислый газ. К непрочным соединениям гемоглобина относятся оксигемоглобин (соединение гемоглобина с кислородом) и карбоксигемоглобин (соединение гемоглобина с углекислым газом). Количество гемоглобина в 1 л крови здорового человека составляет 120-160 г.
Эритроидный ряд.
Морфологически распозноваемыми стадиями эритроидного ряда являются.
- делящиеся клетки - проэритробласт
Базофильный проэритробласт
Полихроматофильный эритробласт
- не делящиеся клетки. - оксифильный эритробласт
- ретикулоцит
Процесс дефференцировки сопровождается уменьшением размеров клеток, снижением содержания и, в итоге , утратой всех органоидов , конденсацией ядра с последующим его удалением из клетки.
Кроме специфических факторов регуляции эритропоэза ( поэтины, кейлоны), существуют неспецифические. К ним относят , например тестостерон, АКТГ, перднизолон, витамины В12 и В6 4. метод обнаружения аскорбиновой кислоты в моче
Количественное определение аскорбиновой кислоты в моче методом Тильманса
Количество витамина С в суточном объеме мочи зависит от содержания его в пище, потребности в нем организма, возраста человека, способности слизистой кишечника к всасыванию. В среднем здоровый человек выделяет 20-40 мг витамина С. По количеству витамина С, выведенного с мочой за сутки, можно судить об обеспеченности организма аскорбиновой кислотой. Более надежным методом диагностики гиповитаминоза является проба с нагрузкой аскорбиновой кислотой.
Метод основан на окислении аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую кислоту
2,6- дихлорфенолиндофенолом, который в кислой среде восстанавливается в бесцветное лейкосоединение.
Наливают в коническую колбочку 10 мл мочи, добавляют 10 мл дистиллированной воды и 1 мл концентрированной уксусной кислоты. Содержимое колбы титруют из микробюретки 0,001 н раствором натриевой соли 2,6- дихлорфенолиндофенола до получения устойчивой розовой окраски.
Содержание витамина С в суточном количестве мочи вычисляют по формуле: где х – количество аскорбиновой кислоты, выделенное с мочой за сутки, мг; 0,088 - количество аскорбиновой кислоты, соответствующее 1 мл 0,001 н раствора натриевой соли 2,6-дихлорфенолиндофенола, мг; V
1
– общий объем мочи, собранной за сутки, мл; V
2
- количество мочи, взятое для титрования, мл. Для женщин суточное количество мочи в среднем 1200 мл, для мужчин – 1500 мл.
185 1. Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков более чем 100 АК. У человека в организме содержится 15кг белка. По количеству генов, у человека предполагают наличие около 50 000 видов белков. Самый распространенный белок у человека - коллаген, на его долю приходиться 30% от общего содержания белка.
Пептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 100 АК.
Олигопептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 10 АК.
Полипептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 10 до 100 АК.
Белки имеют 3-4 уровня организации:
1.
Первичная структура линейна, представлена последовательностью аминокислот, соединенных пептидными связями;
2.
Вторичная структура является пространственной, она образуется только водородными связями. Выделяют б-спираль и в-складчатый лист;
3.
Третичная структура является пространственной, она образуется ковалентными, водородными, ионными и гидрофобными связями. Образует белковые глобулы;
4.
Четвертичная структура является пространственной, она образуется при соединении нескольких белковых глобул слабыми водородными, ионными и гидрофобными связями;
Разрушение первичной структуры белка называется гидролиз. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз).
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бывает
обратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) и необратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).
Типы внутримолекулярных связей белка.
1.Ковалентные
связи- обычные прочные химические связи
а) пептидная связь (формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты)
б) дисульфидная связь (цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи; может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу)
2.Нековалентные (слабые) связи - физико- химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико- химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям а) Водородная связь (связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно)
б) Ионная связь (возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками) в) Гидрофобное взаимодействие (неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды).
Методы изучения структур белковой молекулы:
Первичная
1. Определение аминокислотного состава:
1. полный гидролиз (щелочной, кислотный и ферментативный) идентификация аминокислот (аминокислотный анализатор, хроматография, цветные реакции)
2. Идентификация концевых аминокислот:
1. определение N – концевой аминокислоты (метод Эдмана Сенгера, использование аминопептидазы).
2. определение С – концевой аминокислоты (гидразиновый метод, использование карбоксипептидазы).
3. Определение последовательности аминокислот в молекуле белка:
1. расщепление белка на небольшие пептиды.
2. установление концевых аминокислот и последовательности в пептидах (использование секвенатора). сопастовление аминокислотной последовательности в перекрывающихся пептидах.
Вторичная
1. Спектрополяриметрия (Изменение угла вращения при изменении длины волны света позволяет изучать строение вещества и определять количество в смеси оптически активных веществ.)
186 2. Методы изотопного обмена
(процесс спонтанного перераспределения стабильных или радиоактивных изотопов какого-либо химического элемента между разными фазами системы)
3. УФ спектрофотомерия
(основывается на измерении количества поглощения веществом электромагнитного излучения в определенной узкой волновой области. )
4. ИК спектроскопия (изучение взаимодействия инфракрасного излучения с веществами)
Третичная
1. Электронная микроскопия
2. Рентгеноструктурный анализ (метод определения структуры объектов, основанный на физическом явлении рассеяния (дифракции) электромагнитного излучения в изучаемом веществе. )
Четвертичная
1. Электронная микроскопия
2. Рентгеноструктурный анализ
3. Электрофорез (способ разделения смеси белков на фракции, основанный на движении заряженных белковых макромолекул различного молекулярного веса в стационарном электрическом поле)
Биологические функции белков
Ферментативная, или каталитичеcкая
Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений
(синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому)
( диктовать этот пример, если спросят)
Фумаратгидратаза
- катализирует обратимое превращение фумарат +
Н
2
О -> малат
Цитохромоксидаза
- участвует в транспорте электронов на кислород
Гормональная, или регуляторная
Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма
Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов
Лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников
Рецепторная
Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки
(цитозольные рецепторы)
Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки
Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени
Регуляторная субъединица протеинкиназы - связывает
Циклический аденозинмонофосфат внутри клеток
Транспортная
Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки
Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма
Транскортин - переносит кортикостероиды
187
(гормоны коры надпочечников в крови)
Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани
Структурная
Участвуют в построении различных мембран
Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д.
Опорная, или механическая
Близкая по назначению к структурной.
Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур
Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий
Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда в-Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт
Резервная, или трофическая
Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток
Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы
Овальбумин - запасной белок куриного яйца
(используется при развитии зародыша)
Субстратно-энергетическая
Близка к резервной.
Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии.
При распаде 1 г белка выделяется
17,1 кДж энергии
Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО
2
,
Н
2
О, мочевина)
Механохимическая, или сократительная
Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии
Миозин - закрепленные нити в миофибриллах
Актин - движущиеся нити в миофибриллах
Электроосмотическая
Участие в образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране
Na
+
, К
+
АТФаза - фермент, участвующий в создании разницы концентраций ионов
Na
+
и
К
+
и электрического заряда на клеточной мембране
Энерготрансформирующая
Трансформация электрической и осмотической энергии в химическую энергию (
Аденозинтрифосфа́т
)
АТФ-синтетаза
- осуществляет синтез АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической
188 концентрации ионов на сопрягающей мембране
Когенетическая
Вспомогательная генетическая функция белков . Сами белки не являются генетическим
(наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации
ДНК-полимераза
- фермент, участвующий в репликации ДНК
ДНК-зависимая
РНК- полимераза - фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к
РНК
Генно-регуляторная
Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации
Гистоны
- белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков
ДНК
Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК
Иммунологичеcкая, или антитоксическая
Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов
(токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген – антитело
Иммуноглобулины А, М,
G и др. - выполняют защитную функцию
Комплемент
- белок, способствующий образованию комплекса - антиген-антитело
Токсигенная
Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами
(в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов
Ботулинический токсин - пептид, выделяемый палочкой ботулизма
Обезвреживающая
Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения
(тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их
Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды
Гемостатическая
Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения
Фибриноген
- белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба
2,
1 ... 30 31 32 33 34 35 36 37 38