Файл: Зверева Л.Ф. Технология и технохимический контроль хлебопекарного производства учебник.pdf

муки разлагаются под действием ее собственных ферментов, ха­ рактеризует автолитическую активность муки (автолиз — само­ разложение). Автолитическая активность муки (особенно ржа­ ной), определяемая различными способами, является важней­ шим показателем ее хлебопекарных свойств.

Протеолитические ферменты. Протеазы (пептидгидролазы)

катализируют расщепление белка и полипептидов с разрывом пептидных связей (— СО—NH):

RCO — NHRj -f H20;£RC00H + H2NRlt

Протеазы делятся на две группы: пептидазы, которые ката­ лизируют расщепление полипептидов, и протеиназы, катализи­ рующие гидролиз белков. Протеиназы в зависимости от значе­ ния pH, при котором они действуют, подразделяются на трип­ син (pH 8), пепсин (pH 1,5—2), катапсин (pH 4,5) и папайи (pH 4,5—5,0). Установлено, что многие виды протеииаз, на­ пример папаиназы, гидролизуют как белки, так и полипеп­ тиды.

Как сказано выше, при гидролизе белка под действием протеиназ расщепляются пептидные связи и образуются свободные аминокислоты, т. е. разрушается первичная структура белка. Считают, что в начальной стадии протеолиза белков муки раз­ рушается не первичная структура, а главным образом третичная и отчасти вторичная. В результате глубокого протеолиза клей­ ковина теряет упругость и эластичность, а пшеничное тесто раз­ жижается. Однако некоторая степень протеолиза белков муки, всегда происходящая при брожении полуфабрикатов, необходи­ ма. Тесто в результате начальной стадии протеолиза становится более пластичным, хлеб имеет лучший объем и пористость.

Протеиназы муки, полученной из нормального зерна, мало активны. Повышенная активность протеииаз отмечается в муке, полученной из зерна проросшего или пораженного клопом-чере- пашкой. Протеиназы значительно активизируются восстанови­ телями и инактивируются веществами с окислительными свой­ ствами.

В процессе производства хлеба для регулировки протеолити­ ческой активности муки пользуются чувствительностью протеиназ к температуре и pH среды, к присутствию активаторов или ингибиторов. Несколько тормозит действие протеииаз поварен­ ная соль. Атакуемость белков протеиназами зависит от струк­ туры белков, формы белковой глобулы, присутствия активато­ ров и ингибиторов протеолиза.

Амилолитические ферменты. Ферменты, вызывающие гидро­ лиз крахмала, разделяются на сс-амилазу, ß-амилазу и глюко­ амилазу. Глюкоамилаза превращает крахмал в глюкозу, причем образуется также немного декстринов. Глюкоамилаза содер­ жится в плесневых грибах, а- и ß-амилазы находятся в плесени и в зернах хлебных злаков.

30

ß-Амилаза (или сахарогенамилаза), действуя на амилозу, превращает ее полностью в мальтозу. При воздействии на амилопектин ß-амилаза отщепляет мальтозу только от свободных концов глюкозидных цепочек, вызывая гидролиз 50—54% коли­ чества амилопектина. Высокомолекулярные декстрины, образую­ щиеся при этом, сохраняют гидрофильные свойства крахмала. ß-Амилаза содержится в покоящихся зернах всех хлебных зла­ ков и в семенах сои.

а-Амилаза (или декстриногенамилаза) отщепляет ответ­ вления глюкозидных цепочек амилопектина, превращая его в низкомолекулярные декстрины, не окрашиваемые йодом. а-Ами- лаза гидролизует амилопектин на 85%• а-Амилаза обнаружена в плесневых грибах, в семенах сорго и проса и в проросших зер­ нах хлебных злаков. Практически заметные количества актив­ ной а-амилазы обнаружены и в нормальных зернах ржи.

Термолабильность и чувствительность к pH у обеих амилаз различна. а-Амилаза проявляет наибольшую активность в сла­ бокислой среде при pH 5,6—6,3, ß-амилаза имеет оптимум действия при pH 4,8. Более термостойким ферментом является а-амилаза, однако она более чувствительна к реакции среды.

Температурный оптимум и температура инактивации обеих амилаз существенно зависит от реакции среды. При подкисле­ нии среды (снижение pH) температурный оптимум действия амилаз снижается. Работами советских ученых установлено, что в тесте из пшеничной муки (pH 5,9) оптимальная температура для ß- и а-амилазы 62—64 и 70—74° С, а температура инакти­ вации соответственно' 82—84 и 97—98° С. Некоторая актив­ ность а-амилазы была обнаружена даже в мякише выпеченного хлеба из пшеничной муки.

В тесте из ржаной муки (pH 4,3—4,6) ß-амилаза'инактиви­ руется при 60, а а-амилаза при температуре 71° С.

Технологическое значение обеих амилаз различно. Частич­ ное осахаривание крахмала под действием ß-амилазы пополня­ ет количество мальтозы в тесте, способствует лучшему броже­ нию теста и лучшему качеству изделий, так как собственных са­ харов мука содержит недостаточно.

Однако образование мальтозы в тесте из пшеничной муки зависит не столькоот количества ß-амилазы (оно всегда доста­ точно), как от податливости (атакуемости) крахмала ее дей­ ствию. Атакуемость зависит в основном от удельной поверхнос­ ти крахмальных частиц и зерен и значительно возрастает при механическом измельчении крахмала, его клейстеризации или переходе в декстрины. Работами И. В. Глазунова установлено, что при осахаривании декстринов ß-амилазой образуется в 335 раз больше мальтозы, чем при осахаривании крахмала. Ввиду этого осахаривающая способность ß-амилазы значительно воз­ растает в присутствии а-амилазы, так как она переводит крах­ мал в декстрины. При совместном действии обеих амилаз крах-

31

мал может быть гидролизован на 95%. Для интенсивного оса­ харивания крахмала в мучной заварке применяют продукты, содержащие обе амилазы (солод или очищенные ферментные препараты с высокой амилолитической активностью).

Вто же время значительное содержание а-амилазы отрица­ тельно сказывается на состоянии хлеба. Декстринизация крах­ мала во время выпечки, вызываемая а-амилазой, ухудшает во­ доудерживающую способность мякиша и его физические свойства, так как декстрины плохо связывают влагу. Низкие хлебопекарные свойства муки из проросшего зерна обусловлены главным образом содержанием в ней а-амилазы.

Для снижения активности а-амилазы в необходимых слу­ чаях повышают кислотность полуфабрикатов, что снижает тем­ пературу инактивации а-амилазы во время выпечки хлеба и сокращает продолжительность ее действия на крахмал.

Впоследние годы установлено, что как ß-амилаза, так и а-амилаза содержатся в муке главным образом в связанном состоянии с белковыми веществами и после протеолиза водно­ мучного субстрата освобождаются. Таким образом, между ак­ тивностью протеолитических и амилолитических ферментов име­ ется определенная зависимость.

Кроме амилолитических и протеолитических ферментов на свойства муки и качество хлеба оказывают некоторое влияние и другие ферменты: липаза, липоксигеназа, полифенолоксидаза.

Липаза1. Она катализирует синтез жиров или их гидролити­ ческое расщепление на глицерин и жирные кислоты. Липаза всегда содержится в зерне •— муке. Оптимум действия зерновой липазы находится при pH 8,0. Свободные жирные кислоты, об­ разующиеся при действии липазы, повышают кислотность муки. Они могут подвергаться дальнейшим превращениям, влияющим на качество муки — теста — хлеба.

Липоксигеназа2. Она окисляет кислородом воздуха нена­ сыщенные жирные кислоты с двумя и более двойными связями (линолевую, линоленовую) с образованием гидроперекисей. По­ добным образом, но более медленно липоксигеназа действует и на нейтральные жиры. Перекиси являются сильными окислителя­ ми, значительно влияющими на состояние белково-протеиназно- го комплекса муки. Есть указания, что оптимальная температура для действия липоксигеназы 30—40° С, а pH среды 5—5,5.

Липоксигеназа содержится в заметных количествах как в пшеничной, так и в ржаной муке. Особенно велико содержание липоксигеназы в семенах гороха и сои. Соевая мука иногда ис­ пользуется как источник липоксигеназы.

Полифенолоксидаза (тирозиназа). Этот фермент катализи­ рует окисление аминокислоты тирозина с образованием темно­

1 Гидролаза эфиров глицерина.

2 Кислород-оксидоредуктаза.

32

окрашенных веществ — меланинов. Этот процесс обусловливает потемнение теста и хлебного мякиша при переработке сортовой пшеничной и ржаной муки. Установлено, что способность муки к потемнению в процессе переработки зависит главным образом от содержания в ней свободного тирозина, количество которого в нормальной муке незначительно. Тирозин образуется при глу­ боком гидролизе белка. Повышенное содержание тирозина отме­ чается в муке, приготовленной из зерна, пораженного клопом-че- репашкой. Исследования Т. И. Шкваркиной показали, что в муке из зерна, полностью поврежденного клопом-черепашкой, способность к потемнению почти в два раза выше, чем у нормаль­ ной муки. Ржаная обойная и обдирная мука содержит много тирозиназы и тирозина, а потому дает хлеб с темным мякишем.

Показатели качества

Нормы качества пшеничной хлебопекарной муки высшего, I и

II сорта установлены приказом по Наркомату заготовок СССР

в1938 г. Качество муки ржаной хлебопекарной и ржано-пшенич­ ной обойной устанавливается отдельными ГОСТами.

Действующие нормы качества (табл. 6) характеризуют сани­ тарное состояние муки и ее сортность. Такие показатели качест­ ва муки, как вкус, запах, хруст, зараженность вредителями, со­ держание ферропримесей и влажность, имеют для всех сортов и видов муки общие нормы. Содержание ферропримесей не дол-