Файл: Титаев А.А. Эволюция органических соединений на Земле. От углерода до биополимеров.pdf

Число N-коппевых аминокислот варьировало от 1 до 3. В раз­ личных препаратах содержались разные N-коицевые амино­ кислоты, и лишь в препаратах, для синтеза которых применялась

в препаратах № 5(5-2 и 50-1 н оказались близкими по составу — глу-вал-леп и ала-вал-лей соответственно. С-коицевой амино­ кислотой природного сывороточного альбмуипа служит лей­ цин [1711.

Некоторые из синтезированных препаратов белка были под­ вергнуты воздействию трипсином пли мягкому гидролизу в кон­ центрированной ПС1 при 37° в течение 72 час. В гидролизатах этих ПА по указанной методике был обнаружен ряд пептидов. Аминокислотный состав некоторых из них был следующим:

1)асп, глу, ала. арг; 2) лиз. гли, сер, вал; 3) лиз, асп, гли, глу;

4)лиз. асп. гли. глу. ала; 5) лиз, про, ала, тир, лей; 6) лиз, цист, гли, вал, леи.

Атакуемость молекулы аминокислот трипсином служит допол­ нительным аргументом, свидетельствующим о полппептидной при­ роде синтезированного продукта. Было бы преждевременным придавать какое-либо значение некоторым различиям в составе

ной смоле осуществляется синтез белковоподобного вещества пз

60

малой концентрации в элюатах по сравнению с концентрацией свободных аминокислот осуществить их изолирование и очистку

получить сведения о составе этих пептидов. Число электрофо­

и хроматографии на бумаге, а также путем дииитрофенилироваипя.

61

числа аминокислотных остатков в молекуле, получения пептидов при ферментативном переваривании продуктов синтеза трип­ сином.

Процесс синтеза в наших условиях совершается ступенчато: в первые часы инкубации смеси аминокислот образуются олпгопептиды, а затем, с течением времени, они превращаются в высоко­ молекулярные нолипептиды. Молекулярный вес продуктов син­ теза в среднем составлял 57 450—90 ООО.

Адсорбированная на ионообменной смоле РЫК стимулирует синтез пептидов в присутствии АТФ (см. рис. 4). При этом ка­ чественные различия РНК в зависимости от происхождения отражаются иа составе аминоконцевых групп синтезированных продуктов и начальных пептидов при кратковременных экспе­ риментах.

Следует отметить, что N-концевые аминокислоты в некоторых препаратах ПА, где применялась рРНК из печени, оказались идентичными с N - и С-копцевыми группами природного сыво­

исходного состава аминокислот инкубационной смеси, имитирую­ щего тот или другой белок, получены и различные продукты синтеза, соответствующие по своим качественным и количест­ венным показателям имитируемому белку.

Это обстоятельство, если будет подтверждено, откроет воз­ можность осуществления в предложенной системе целенаправ­ ленного синтеза белка.

Внаших экспериментах была использована в качестве адсор­ бента и катализатора ионообменная смола. Проверочные допол­ нительные опыты доказали, что с таким же успехом для синтеза полипептидов из аминокислот может быть использована и белая глина.

Вприродных условиях предбиологического периода иа Земле

в качестве модели абиогенного синтеза белка предложили метод воздействия аденозиимоиофосфата иа 18 аминокислот при обя­ зательном присутствии глутамина, аспарагина, N-формпл-метио- нина и N-ацетилвалина. В этой модели сначала образуется смесь амииоациладепнлатов, которые затем конденсируются иеэпзиматическим путем в карбонатном буфере при 25°. После трехднев­

рех веществ, то получается вещество малого молекулярного веса.

63

5

Вещества с ферментными свойствами

А ы и л а з о п о д о б н о е в е щ е с т в о . Белковые вещества, синтезированные в предбиологический период, могли обладать ферментными свойствами. Нет ничего невероятного в том, что первичные белки могли образовывать комплексы и с металлами (Fe, Zii, Мп), и органическими веществами — предшественниками коферментов, тем более что возможность синтеза таких веществ в тот же период была вполне вероятной и показана в ряде модель­ ных экспериментов (см. стр. 35). Фоксу удалось выявить фосфатазные, адепозиптрифосфатазные и трансаминазиые свойства

кислот, мы закладывали с самого начала в исходную смесь именно

ветствующие коферменты, соли металлов, специфические для фермента, и аденозинтрифосфорную кислоту.

Синтез проводили в условиях гетерогенного катализа с при­

и, наконец, мальтозы. Йодная проба при этом быстро становится отрицательной. Вторая форма амилазы — [3-амилаза, или 1,4- глюкан-мальтогидролаза (3.2.1.2), действует иа те же полисаха­ риды планомерно, последовательно отщепляя от них молекулы дисахарида мальтозы до полного разложения. Йодная реакция при этом сохраняется долго. Нагреванием разрушается преиму­ щественно (3-амилаза, слабой кислотой — а-амилаза. Этими воз­ действиями можно различать и отделять формы одну от другой.