ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 29.04.2024
Просмотров: 23
Скачиваний: 0
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЭКЗАМЕНАМ
БЕЛКИ. ФЕРМЕНТЫ
-
Белки, определение, физико-химические свойства (молекулярная масса, форма молекул, растворимость). Особенности биологических свойств белков (специфичность, полифункциональность, лигандность, комплементарность, кооперативность). Функции белков в организме.
Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Молекулярная масса белков зависит от кол-ва аминокислот. По форме молекул выделают: Глобулярные (цепи уложены в сферические структуры) и фибриллярные (Цепи образуют нити или слои). Растворимость белков зависит от их структуры, свойств аминокислотных остатков, от уровня pH, температуры, природы растворителя и концентрации солей. Специфичность – это индивидуальность а/к состава для каждого белка. Полифункциональность – это способность белка выполнять несколько разный функций. (Миозин – сокр. Белок, но еще и обладает ферментативной АТФ – азной активностью.) Кооперативность – хар-на для белков с множественными центрами связывания (4-ая структура белка), это способность белка изменять свою функцию или структура в зависимости от внешних факторов или субстратов. (Гемоглобин при малых конц. Кислорода обладает малой активность из за низкой способности связываться, а при высокой концентрации он изменяется и способен взаимодействовать с большим кол-во кислорода.) Комплементарность – химическое или пространственное соответствие, то есть способность образовывать связи и конформационно подходить к другим структурам. Лигандность – это способность белков устанавливаться связи с другими молекулами, называемыми лигандами (молекулы, которые не являются частью структуры белка, например, гормоны, или металлы.) Функции белков: Ферментативная, строительная, сократительная, регуляторная, рецепторная, транспортная, защитная, энергетическая.
-
Факторы, определяющие стабильность белковых растворов. Способы осаждения белков. Высаливание. Факторы, вызывающие обратимое осаждение протеинов, механизмы процесса (примеры использования). Факторы, вызывающие ренатурацию и денатурацию протеинов, механизмы процессов (примеры использования).
Стабильность белковых растворов зависит от свойств белка и а/к. Способы осаждения белков: Необратимое: Денатурация – необратимое осаждение белка, связанное с разрушением структуры белка, если разрушится первичная структура
, то ренатурация не возможна. Обратимая (обусловлена сохранением первичной структуры белка): Высаливание – добавление нейтральных солей, в результате исчезает заряд белка, уменьшается гидратная оболочка, белки слипаются и выпадают в осадок. Осаждение водоотнимающими средствами – разрушение гидратной оболочки, но заряд не изменяется. Например, ацетон или этанол. Изменение pH – изменение pH до изоэлектрической точки, в следствии чего исчезает заряд, уменьшается гидратная оболочка. Факторы вызывающие денатурацию – t, УФ, радиация, ультразвук, pH, тяжелые металлы, органические в-ва.
-
Классификация простых белков. Глобулярные и фибриллярные белки, особенности их строения (примеры). Роль отдельных классов глобулярных протеинов (протамины, гистоны, альбумины, глобулины). Белковый коэффициент.
По форме молекулу: Глобулярные или фибриллярные. По кол-ву белковых цепей: Мономеры – 1 субъединица или протомер. Полимерные – несколько субъединиц. По химическому составу – Простые – только а/к, сложные – помимо белкового компонента, есть не белковые. Простые белки также делятся на кислые(Альбумины) , нейтральные и основные (гистоны, протамины). Протамины – заменители гистонов и служат для организации хроматина в спермиях, также в отличии от гистонов, у них нету регулирующей функции. Гистоны – Регулируют активность генома (препятствуют транскрипции), также стабилизируют пространственную структуру ДНК. Гистоны в комплексе с ДНК – нуклеосомы. Альбумины – служат в организме транспортом, из за большой площади поверхности молекулы. Глобулины – а -глобулины: Гаптоглобин – связывает внеклеточный гемоглобин и защищает от токсического действия. Макроглобулин – контролирование развития инфекций и воспалительных процессов. Антитрипсин – ингибирование протеиназ. B-глобулины – Трансферрин, Стероид связывающий b глобулин – транспорт. Y – глобулины – Иммуноглобулины или антитела. Белковый коэффициент крови - отношение между альбуминами и глобулинами. Норма – 1,2 – 2,2.
-
Сложные белки: определение, особенности строения белковой и небелковой части, типы связи, классификация, биологическая роль [липопротеиды, гликопротеины и протеогликаны, фосфопротеины, металлопротеины, хромопротеины].
Сложные белки – это молекулы, в составе которых помимо полипептидной цепи (Апобелка) имеется и не белковая часть (Простетическая группа).
Хромопротеины – небелковый компонент – окрашенные соединения: гем или флавин. Может быть соединен как ковалентной, так и не ковалентной. Цитохром C – гемопротеин, осуществляет перенос электронов в ЭТЦ.
ФАД – флавинадениннуклеотид, флавопротеин – простетическая группа которого активная форма витамина B2 – рибофлавин. Металлопротеины – Ионы металла связаны ионной связью с апобелком. Являются ферментами или транспортными белками. Липопротеины - смесь простыл или сложных липидов, нековалентно связанных с белками. Выделают – ЛПВП, ЛПНП, ЛПОНП, ХМ, также иногда выделают ЛППП. Все липопротеины транспортируют липиды. Гликопротеины – белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны: 80-85% углеводов, наличие уроновых кислот, длинные углеводные цепи. Функция – Удержание воды, выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.И гликопротеины: 15-20% углеводов, нет уроновых кислот, короткие углеводные цепи. Функции: 1) Структурная 2) Защитная – интерферон, фактор свертывания крови 3) Транспортная 4) Гормональная – АКТ, ТТ, Гонадотропный гормон 5) Ферментативная 6) Рецепторная. Нуклепротеины – белки, простетическая группа которых является нуклеиновая кислота (ДНК или РНК), примеры: Хроматин – ДНК + гистоновые или не гистоновые белки. Рибосома – рРНК + белок. Функции – хранение информации о структуре белка и реализация наследственной информации, т,е, участие в синтезе белка. Фосфопротеины – в качестве простетической группы остаток фосфорной кислоты. Он ковалентно связывается с полипептидной цепью. Функции: Источник энергетического материала. Выполняет регулирующую роль, переводя белок в фосфорилированную или дефосфорилированную форму.
-
Ферменты, определение, общая характеристика. Специфичность (виды специфичности и примеры). Принципы строения. Роль апо- и кофермента. Функциональные центры ферментов (активный, аллостерический), строение, функции. Кофакторы и коферменты.
Ферменты (энзимы) - это высокоспецифичные белки, являющиеся катализаторами, веществами, которые ускоряют химическую реакцию, но сами в её ходе не расходуются. Все ферменты имеют белковую природу, хар-ся крупными размерами. Являются высокоэффективными веществами, обладают высокой специфичностью. Работают только при определенных условиях. Выделяют три вида специфичности
: 1)Стереохимическая – энзим катализирует только один из возможных изомеров в-ва. 2) Абсолютная – энзим работает лишь с одним в-ом. 3)Относительная специфичность – Фермент может катализировать разные субстраты. Ферменты могут быть как простые (только белковая часть – апофермент), так и сложными (Апофермент + небелковая часть (Кофермент или кофактор). Если апофермент прочно связан с небелковой частью – то фермент называется холофермент, а кофермент – простетическая группа (ФАД, ФМН, биотин). Коферменты – это часто производные витаминов. Их роль: 1) Служит фрагментов активного цента фермента, необходимого для связывания субстрата. 2) Принимает участие в самой хим.реакции. Апофермент – белки, 3 или 4 структуры. Выделяют два типа: 1) Мультиэнзимный комплекс – группа ферментов, которые катализируют последовательные р-ции одного и того же процесса. Например, ПДГК – три энзима. 2) Изоферменты – типичные белки, имеющие 4 структуру, которые отличаются строением протомеров, но катализируют одну и ту же реакцию. Например, ЛДГ – состоит из 4 субъединиц, представленных типами H и M. Поэтому выделяют 5 типов. В сердце ЛДГ-1 ( hhhhh), в печени ЛДГ-5 (MMMMM). Функции апофермента: 1) Обеспечение локализации за счет лигандности. 2) Определение специфичности фермента 3) За счет лигандности отвечает за рабоу аллостерического центра. 4) Формирование активного центра. Функциональные центра фермента: 1) Активный центр - фрагмент энзима который взаимодействует с субстратом, с образованием ES комплекса. В нем выделяют два участка – 1) Связывающий, где происходит контакт субстрата с ферментов 2) Каталитический, где происходит сама химическая реакция. (кол-во акт. Центров может больше одного, в зависимости от наличия субъединиц). 2) Аллостерический центр – находится вдали от активного, который взаимодействует с модификаторами, тем самым регулируя активность фермента.
-
Номенклатура, классификация энзимов. Характеристика отдельных классов и подклассов: оксидоредуктаз, трансфераз, гидролаз, лиаз, изомераз и лигаз. Примеры катализируемых реакций.
Оксидоредуктазы. К этому классу принадлежат ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Как известно, окисления вещества можно добиться присоединением кислорода, отщеплением водорода, отдачей протонов и электронов, что позволяет выделить соответствующие подклассы оксидоредуктаз.
1) Оксигеназы производят присоединение к субстрату атома кислорода из его молекулы. Например, реакция синтеза катехоламинов. 2) Дегидрогеназы катализируют реакции дегидрирования (отщепления молекулы водорода). В качестве их акцепторов используют коферменты НАД+, НАД+Ф, ФАД, ФМН. Все ферменты этой группы обладают субстратной специфичностью. Примером подобной реакции может служить получение оксалоацетата из малата в цикле трикарбоновых кислот (ЦТК). 3) Оксидазы переносят электроны и протоны на молекулярный кислород. Такие реакции протекают в процессе клеточного дыхания. Трансферазы отвечают за межмолекулярный перенос функциональных групп. В реакцию вступают 2 субстрата и получаются 2 продукта реакции. В зависимости от природы переносимой группы ферменты подразделяются на: аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, фосфотрансферазы (киназы, если вторым субстратом служит АТФ). Гидролазы, естественно, осуществляют процесс гидролиза различных сложных соединений. Подразделяют их в зависимости от характера расщепляемой связи: сложно-эфирная (эстеразы, фосфатазы, липазы), пептидная (протеазы), гликозидная (гликозидазы) и т.д. Лиазы – группа ферментов, представляющих по механизму действия «сборную солянку». Они отщепляют от субстрата низкомолекулярные соединения (Н2О, СО2, NН3, Н2S) или присоединяют чаще молекулу воды по двойной связи
Кроме того, это единственный класс энзимов, способных разрушать – С–С – связь. Например – альдолаза, производя подобный эффект, разделяет молекулу фруктозо – 1,6 – дифосфата на два триозофосфата. Изомеразы в отличие от трансфераз, осуществляющих межмолекулярную рестановку атомов, способствуют их внутримолекулярному переносу.
Если фермент переносит группу атомов или остаток вещества внутри молекулы, то его называют мутазой. Лигазы (синтетазы) катализируют реакции синтеза веществ, которые кроме ферментов, требуют дополнительной энергии АТФ или других макроэргических соединений.
-
Особенности строения энзимов четвертичной структуры (изоэнзимы, мультиэнзимы), биороль, примеры. Использование изоэнзимов в диагностике заболеваний (на примере лактатдегидрогеназ, креатинкиназ, аминотрансфераз).
