Файл: Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков..pdf

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 14.10.2024

Просмотров: 141

Скачиваний: 0

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

ДОСТУПНОСТЬ ДЛЯ РЕАГЕНТОВ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ

383

139.Fraenkel-Conrat Н., Olcoit Н. S., J. Am. Chem. Soc., 68, 34 (1946).

140.Nakaya /(., Horitiishi Н., Shibata К., J. Biochem. (Tokyo), 61, 337 (1967).

141.Sakaguchi S., J. Biochem. (Tokyo), 5, 25 (1925).

142.Sakaguchi S„ J. Biochem. (Tokyo), 37, 231 (1950).

143.Ozawa /(., Ishida R., Kaino T., Tanaka S., Seikagaku, 39, 568 (1967).

144.Takahashi /(., J. Biol. Chem., 243, 6171 (1968).

145.King T. P., Biochemistry, 5, 3454 (1966).

146.

Hoare D. G., Koshland D. E., Jr., J. Am. Chem.

Soc., 88,

2057 (1966).

147.

Horitiishi H., Nakaya K., Tani A., Shibata K., J.

Biochem.

(Tokyo), 63,

41(1968).

148.Chibnall A. C., Mangan J. L., Rees M. W., Biochem. J., 68, 114 (1958).

149.Wilcox P. E., Abstracts 12th Intern. Congr. Pure Appl. Chem. New York, 1951, 61, 62.

150.Broomfield C. A., Riehm J. P., Scheraga H. A., Biochemistry, 4, 751 (1965).

151.Riehm J. P., Broomfield C. A., Scheraga H. A., Biochemistry, 4, 760 (1965).

152.Riehm J. P„ Sheraga H. A., Biochemistry, 4, 772 (1965).

153.Boyer P. D., J. Am. Chem. Soc., 76, 4331 (1954).

154.Nosoh Y., J. Biochem. (Tokyo), 50, 450 (1961).

155.Bennett H. S., Yphantis D. A., J. Am. Chem. Soc., 70, 3522 (1948).

156.Murachi T., Nippon Kagaku Zasshi, 88, 899 (1967).

157.Murachi T., Yasui M., Seikagaku, 33, 586 (1961).

158.Alexander N. M., Anal. Chem., 30, 1292 (1958).

159.

Sekine

T., Barnett

L.

M„

Kielley W. W., J. Biol. Chem., 237, 2769(1962).

160.

Sekine

T., Kielley

W.

W.,

Biochim. Biophys. Acta, 81, 336 (1964).

161.

Sekine

T., Yamaguchi

M., J. Biochem. (Tokyo), 54, 196 (1963).

162.

Witter A., Tuppy H., Biochim. Biophys. Acta, 45, 429

(1960).

163.

Yamashita T., Soma

Y., Kobayashi S., Sekine T.,

Titani K-, Narlta K-,

J. Biochem. (Tokyo), 55, 576 (1964).

164.Miyake T., Kanda M., Murachi T., Seikagaku, 37, 535 (1965).

165.Murachi T., Miyake T., Mizuno M., Abstracts 7th Intern. Congr. Biochem. Tokyo, 1967, 765.

166.Ellman G.L, Arch. Biochem. Biophys., 82, 70 (1959).

167. Jansen E. F., Nutting M. D. F., Jang R., Balls A. K., J. Biol. Chem., 179,

189(1949).

168.Jansen E. F., Nutting M. D. F., Jang R., Balls A. K-, J. Biol. Chem., 179, 201 (1949).

169. Jansen E. F., Jang R., Balls A. K-, J. Biol. Chem., 196, 247 (1952).

170.Dixon G. H., Neurath H., Biochim. Biophys. Acta, 20, 572 (1956).

171.Dixon G. H., Dreyer W. J., Neurath H., J. Am. Chem. Soc., 78, 4810 (1956).

172.Murachi T., Biochim. Biophys Acta, 71, 239 (1963).

173.Murachi T., Yasui M., Biochemistry, 4, 2275 (1965).

174.Taylor E. L., Meriwether В. P., Park J. H., J. Biol. Chem., 238, 734 (1963).

175. Harris J. /., Structure and Activity of Enzymes, Ed. by T. W. Goodwin,

J. I. Harris and B. S. Hartley, Academic Press, New York, 1965, p. 97.

176.Fahrney D. E., Gold A. M., J. Am. Chem. Soc, 85, 907 (1963).

177.Gold A. M., Biochemistry, 4, 897 (1965).

178.Rizok D., Kallos J., Biochem. Biophys. Res. Commun., 18, 478 (1965).

179.Erlanger B. F., Cohen W., J. Am. Chem. Soc., 85, 348 (1963). •

180.Erlanger B. F., Cooper A. G., Cohen W., Biochemistry, 6, 190 (1966).

181.Erlanger B. F., Vratsanos S. M., Wasserman N., Cooper A. G., Biochem. Biophys. Res. Commun., 23, 243 (1966).

182.Kaufman H., Erlanger B. F., Biochemistry, 6, 1579 (1967).

183. Oosterbaan R. A., van Androchem M. E., Biochim. Biophys. Acta, 27, 423

г.

baan R. A., Kunst P., van Rotterdam J., Cohen J. A., Biochem, Biophys. Acta, 27, 556 (1958).


384

ГЛАВА 9

185.Cohen J. A., Oosterbaan R. A., Jansz H. S., Berends F., J. Cellular Comp. Physiol., 54, Suppl. No. 1, 231 (1959).

186.Singh A., Thornton E. R., Westheimer F. H,, J. Biol. Chem., 237, PC 3006

(1962).

187.Shafer J., Baronowsky P., Laursen R., Finn F., Westheimer F. H., J. Biol. Chem., 241, 421 (1966).

188.Jagannathan V., Luck J. M., J. Biol. Chem., 179, 569 (1949).

189.Koshland D. E., Erwin M. J., J. Am. Chem. Soc., 79, 2657 (1957).

190.Milsiein C., Sanger F., Biochem. J., 79, 456 (1961).

191.Harshman S., Najjar V. A., Biochemistry, 4, 2526 (1965).

192.Pizer L. /., J. Am. Chem. Soc., 80, 4431 (1958).

193.Fischer E. H., Structure and Activity of Enzymes, Ed. by T. W. Goodwin, J. I. Harris and Hartley B. S., Academic Press, New York, 1965, p. 111.

194.Fischer E. H., Kent A. B., Snyder E. R., Krebs E. G., J. Am. Chem. Soc.,

80, 2906 (1958).

195. Horecker B. L., Pontremoli S., Ricci C., Cheng T., Proc. Nat. Acad. Sci.

U.S„ 47, 1949 (1961).

196.Grazi E., Cheng T„ Horecker B. L., Biochem. Biophys. Res. Commun., 7, 250 (1962).

197.Grazi E., Rowley P. T., Cheng T., Tchola O., Horecker B. L., Biochem. Biophys. Res. Commun., 9, 38 (1962).

198.Grazi E., Meloche E., Martinez G., Wood W. A., Horecker B. L„ Biochem. Biophys. Res. Commun., 10, 4 (1963).

199.Friaovich /., Westheimer F. H., J. Am. Chem. Soc., 84, 3208 (1962).

200.Warren S., Zerner B., Westheimer F. H., Biochemistry, 5, 817 (1966).

201.Rajagopalan T. G., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem., 241, 4295 (1966).

202.Hamilton G. A., Spona J., Crowell L. D., Biochem. Biophys. Res. Commun., 26, 193 (1957).

203.Plummer T. H., Jr., Lawson IF. B., J. Biol. Chem., 241, 1648 (1966).

204.Imamura K., Kanazawa T., Tada M., Tonomura Y., J. Biochem. (Tokyo), 57, 627 (1965).

205.Tonomura Y., Kanazawa T., J. Biol. Chem., 240, PC 4110 (1965).

206.Kanazawa T., Tonomura Y., J. Biochem. (Tokyo), 57, 604 (1965).

207.Kubo S., Kinoshita N., Tonomura Y., J. Biochem. (Tokyo), 60, 476 (1966).

208.Schoellmann G., Shaw E., Biochem. Biophys. Res. Commun., 7, 36 (1962).

209.Schoellmann G., Shaw E., Biochemistry, 2, 252 (1963).

210.Shaw E., Mares-Guia M., Cohen W., Biochemistry, 4, 2219 (1965).

211. Petra P. H., Cohen W., Shaw E., Biochem. Biophys. Res. Commun., 21,

612(1965).

212.Meloun B., Pospisilova D., Biochim. Biophys. Acta, 92, 152 (1964).

213.Smillie L. £., Hartley B. S., Abstract Federation Eur. Biochem. Soc., 1964, A-30.

214.Smillie L. B., Hartley B. S., Biochem. J., 101, 232 (1966).

215.Ong E. B., Shaw E., Schoellmann G., J. Biol. Chem., 240, 694 (1965).

216.Tomasek V., Severin E. S., Sorm F., Biochem. Biophys. Res. Commun., 20,

545(1965).

217.Shaw E., Springhorn S., Biochem. Biophys. Res. Commun., 27, 391 (1967).

218.Schramm H. J., Lawson W. B., Z. Physiol. Chem., 332, 97 (1963).

219.Lawson W. B., Schramm H. J., Biochemistry, 4, 377 (1965).

220.Hartley B. S., Structure and Activity of Enzymes, Ed. by T. W. Goodwin, J. I. Harris and B. S. Hartley, Academic Press, New York, 1965, p. 47.

221.Gundlach G., Turba F., Biochem. Z., 335, 573 (1962).

222.Kallos J., Rizok D„ J. Mol. Biol., 7, 599 (1963).

223.Brown J. R., Hartley B. S., Abstract Federation Eur. Biochem. Soc., 1964, A-29.

224.Inagami T., J. Biol. Chem., 239, 787 (1964),


ДОСТУПНОСТЬ ДЛЯ РЕАГЕНТОВ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ

385

225.Inagami Т., J. Biol. Chem., 240, PC 3453 (1965).

226.Cohen J. A., Warringa M. G. P. J., Biochim. Biophys. Acta, 11, 52 (1953).

227.Koshland M. E., Englberger F. M., Koshland D. E., Jr., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S„ 45, 1470 (1959).

228.Vallee B. L., Coombs T. L.. Hoch F. L., J. Biol. Chem., 235, PC 45 (1960).

229.Vallee B. L., Riordan J. F., Coleman J. E., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S.,

49, 109 (1963).

230.Coombs T. L., Omote У., Federation Proc., 21, 234 (1962).

231.Coombs T. L., Omote Y., Vallee B. L., Biochemistry, 3, 653 (1964).

232.Walsh К■A., Sampath Kumar K. S. V., Bargetzi J. P., Neurath H., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S., 48, 1443 (1962).

233.Alexander P., Fox M., Stacey /(. A., Smith L. F„ Biochem. J„ 52, 177

(1952).

234. Grubhofer N., Schleith L., Hoppe — Seylers Z. Physiol. Chem., 297, 108 (1954).

235.Bar-Eli A., Katchalski E., Nature, 188, 856 (1960).

236.Bar-Eli A., Katchalski E., J. Biol. Chem., 238, 1690 (1963).

237.Rimon A., Alexander B., Katchalski E., Biochemistry, 5, 792 (1966).

238.Zahn H., Meienhofer J., Makromol. Chem., 26, 153 (1958).

239.Zahn H., Sixth Intern. Cong. Biochem. New York, 1964.

240.Marfey P. S., Uziel M., Little /., J. Biol. Chem., 240, 3270 (1965).

241.Phillip D. C., Sci. Am., 215, No. 5, 1966, 78.

242.Fasold H., Turba F., Biochem. Z., 337, 80 (1963).

243.Fasold H., Biochem. Z., 339, 482 (1964).

244.Fasold H., Biochem. Z., 342, 288 (1965).

245.Fasold H., Biochem. Z., 342, 295 (1965).

246.Ozawa H., J. Biochem. (Tokyo), 62, 419 (1967).

247.Zahn H., Zuber H„ Ber., 86, 172 (1953).

248. Tawde S. S., Sri Ram J., Iyengar M. R., Arch. Biochem. Biophys., 100,

270(1963).

249.Wold F„ J. Biol. Chem., 236, 106 (1961).

250.Wold F., Biochim. Biophys. Acta, 54, 604 (1961).

251.Herzig D. J., Rees A. W., Day R. A., Biopolymers, 2, 349 (1964).

252.Hiremath С. B„ Day R. A., J. Am. Chem. Soc., 86, 5027 (1964).

253.Dutton A., Adams M., Singer S. A, Biochem. Biophys. Res. Commun., 23,

730(1966).

254.Edsall J. T., Maybury R. H., Simpson R. B., Straessle R., J. Am. Chem. Soc., 76, 3131 (1954).

255.Lawson W. B., Schramm H. J., J. Am. Chem. Soc., 84, 2017 (1962).

256. Wetlaufer D. B., Edsall J.

T.,

Hollingworth

B. R.,

J.

Biol.

Chem.,

233,

1421 (1958).

M.,

Jr., Scheraga

H. A.,

J.

Am.

Chem.

Soc.,

257. Donovan J. IF., Laskowski

83, 2686 (1961).

 

 

 

 

 

 

 

258.Bigelow С. C., Geschwind I. I., Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, 31, 283 (1960).

259.Bigelow С. C., Sonenberg M., Biochemistry, 1, 197 (1962).

260.Blumenfeld O. O., Perlmann G. E., J. Gen. Physiol., 42, 563 (1959).

261.Edelhoch H., J. Am. Chem. Soc., 80, 6640 (1958).

262. Herskovits T. T., Laskowski M., Jr., J. Biol. Chem., 235, PC 56 (1960).

263.Hamaguchi K-, Kurono A., J. Biochem. (Tokyo), 54, 111 (1963).

264.Hamaguchi K , Kurono A., Goto S., J. Biochem. (Tokyo), 54, 259 (1963).

265.Foss J. G., Biochim. Biophys. Acta, 47, 569 (1961).

266.Wootton J. F., Hess G. P„ Nature, 199, 726 (1960).

267.Wootton J. F., Hess G. P., J. Am. Chem. Soc., 82, 3789 (1960).

268.Wootton J. F., Hess G. P., J. Am. Chem Soc., 83, 4234 (1961).

269.Wootton J. F., Hess G. P„ J. Am. Chem. Soc., 84, 440 (1962).

270.Chervenka С. H., Biochim. Biophys. Acta, 26, 222 (1957).

13 Зак. 25


386

ГЛАВА 9

271.Chervenka С. Н., Biochlm. Biophys. Acta, 31, 85 (1959).

272.Burr M„ Koshlartd D. E„ Jr., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S., 52, 1017 (1964).

273.Kirtley M. E., Koshland D. E., Jr., Biochim. Biophys. Res. Coinmun., 23, 810 (1966).

274.Conway A., Koshland D. E., Jr., Biochim. Biophys. Acta, 133, 593 (1967).

275.Ohnishi S., McConnell H. M., J, Am. Chem. Soc., 87, 2293 (1965).

276.Stone T. J., Buckman T., Nordio P. L., McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S„ 54, 1010 (1965).

277.Griffith О. H., McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S„ 55, 8 (1966).

278.Boeyens J. C. A., McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S., 56, 22 (1966).

279. Ohnishi S., Boeyens J. C. A., McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci.

U. S., 56, 809 (1966).

280.Ogawa S„ McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S., 58, 19 (1967).

281.Berlinger L. J., McConnell H. M., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S„ 55, 708 (1966).

282.Ohnishi S., Maeda T., Itoh T., Oh-Kenshu T., Tyuma I., Abstract Symp-. Protein Structure, 1967, 85.

283.Wishnia A., Proc. Nat. Acad. Sci. U. S„ 48, 2200 (1962).

284.Wishnia A., J. Phys. Chem., 67, 2079 (1963).

285.Wishnia A., Pinder T., Biochemistry, 3, 1377 (1964).

286.Wishnia A., Pinder T. W., Jr., Biochemistry, 5, 1534 (1966).

287.Oster G., J. Polymer Sci., 16, 235 (1955).

288.Oster G., Nishijima Y„ J. Am. Chem. Soc., 78, 1581 (1956).

289.Stryer L., J. Mol. Biol., 13, 482 (1965).

290.McClure W. O., Edelman G. M., Biochemistry, 5, 1908 (1966).

291.Deranleau D. A., Neurath H., Biochemistry, 5, 1413 (1966).

292.Takenaka O., Shibata K., Abstract Symp. Protein Structure, 1967, 1.

293.Takenaka O., Nishimura Y., Tani A., Shibata K., Biochim. Biophys. Acta, 207, 1 (1970).

294. Ooyashiki T., Sekine T., Kanaoka Y., Machida M., Seikagaku, 40, 563 (1968).

295.Sekine T., Ando K-, Ooyashiki T., Kanaoka Y„ Machida M., Seikagaku, 40, 568 (1968).

1


ГЛАВА 10

. Методы исследования

четвертичной структуры белков

Г. Санд

10.1.ВВЕДЕНИЕ*

Подавляющее большинство высокомолекулярных белковых молекул состоит более чем из одной полипептидной цепи. Хотя эти белки при физиологических условиях ведут себя обычно как монодисперсные вещества с определенными молекулярными ве­ сами, фактически же они являются комплексами из нескольких полипептидных цепей, не связанных пептидными связями **. Для этого феномена Бернал [13], расширяя терминологию Линдер- штрем-Ланга [12], предложил название четвертичная структура.

10.1.1.Терминология

Для описания специфических особенностей структуры белко­ вых молекул Линдерштрем-Ланг ввел термины: первичная, вторичная и третичная структуры (рис. 1—г). Первичная структура полипептидной цепи представляется числом и после­ довательностью аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Вторичные структуры (структуры спирального типа или типа складчатого листа) образуются в результате возникновения водородных связей между СО- и NHгруппами: последовательности пептидных связей. Третичная структура — это пространственное, объемное расположение по­ липептидной цепи, возникающее в результате взаимодействия между боковыми группами.аминокислотных остатков цепи. Эта структура менее регулярна, чем вторичная, и характеризуется

' * Для

более полного ознакомления

с проблемой взаимодействия бе­

лок — белок

и его интерпретацией с теоретической точки зрения читатель

отсылается к работам [1—7].

равновесие типа ассоциация — дис­

** В некоторых случаях наблюдается

социация между мономерами и полимерами (Например, для глутаматдегидрогеназы печени быка [8—10] и а-амилазы Bacillus sublilis [11]), но в большин­ стве случае для диссоциации белка на субъединицы или полипептидные цепи необходимо применение сильных воздействий.

13*