Файл: Болдырев, А. И. Физическая и коллоидная химия учеб. пособие.pdf

Общим для всех белков является то, что их макромолекулы состоят из мно­ гих сотен звеньев, соединенных между собой так называемой пептидной связью, имеющей строение

—С—N—

|| I или —СО —NH —

Он

По своей природе каждое звено — остаток одной из аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остат­ ков различных аминокислот.

Аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород,

‘У/МНг

н _ с\соон

Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокисло- там, у которых аминогруппа NH2 связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все а-аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой

NH2

< СООН

где R — углеводородный радикал.

Аминокислоты отличаются друг от друга не только величиной, но и числом входящих в них групп NH2 и СООН, а также наличием в их составе атомов дру­ гих элементов, таких, как S, Br, I. В настоящее время открыто около 26 различ­ ных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина из них содер­ жит лишь по одной группе NH2 и СООН и является простыми, или моно-амино­ кислотами. Другие содержат две группы СООН на одну группу и обладают явно выраженными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, так как содержит одну группу СООН на две группы NH2. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических амино­ кислот, более сложных по составу и структуре их радикала R.

Впервые наиболее простая схема строения белка была дана Ф и ш е р о м (1906) в виде поли пептидной цепочки.

Реакции поликонденсации протекают по следующему уравнению

H-jNI^COOH + H2NR2COOH - HzNR^ONHF^COOH + Н20

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейшее образование по­ лимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекуляр­ ным весом 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которо­ го содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лишь 12 амино­ кислот, может иметь совершенно астрономическое число изомеров — 10 300. Если бы можно было собрать воедино лишь по одной молекуле каждого из возможных изомеров этого гипотетического белка, то общий вес этих молекул составил бы 10280 граммов. Поскольку вес нашей Земли исчисляется значительно меньшей цифрой — 102? граммов, совершенно очевидно, что реально в природе сущест­ вует лишь несколько изомеров этого белка.

Количество белков, встречающихся в природе, чрезвычайно велико. В на­ стоящее время в чистом виде выделено несколько сот различных белков. Причем исследования показали, что общее число белков, отличающихся друг от друга по своим химическим свойствам, в любом живом организме достигает нескольких ты­ сяч. Часто даже внешне совершенно идентичные белки из разных источников не

— 425 —

всегда оказываются одинаковыми по своему составу и структуре. Итак, все мно­ гообразие форм жизни на нашей планете обусловлено существованием несколь­ ких миллионов отдельных белков, каждый из которых в своем роде уникален.

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. 3 е л и и с к и м и В. С. С т ад- н и к о в ы м. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белко­ вых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов

Белковая макромолекула представляет собой очень сложный комплекс. Повторяющимися звеньями его являются так называемые микромолекулы, в со­ став каждой из которых входит пептидная цепочка из 4—6 аминокислот и цикли­ ческое образование (дикетопиперазиновое кольцо).

Таким образом, белки по составу представляют собой сложные полипептиды, а по строению — высокополимеры (высокополиконденсаты).

Как показали многочисленные исследования, не только аминокислоты имеют в полипептидной цепи каждая свое место, но и сами цепи в белках расположены в строго определенном порядке. Достаточно нарушить расположение цепей в мо­ лекуле, как белок изменится и погибнет. Наряду с пептидной связью внутри бел­ ковой молекулы имеются и другие виды связи, в частности водородная. В резуль­ тате этого макромолекула белка в своей основе приобретает характер очень проч­ ного образования.

Многочисленными исследованиями было установлено, что все белки по фор­ ме их макромолекул могут быть подразделены в основном на две группы — фиб­ риллярные и глобулярные.

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского слова fibrilla — во­ локно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соеди­ ненных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частя­ ми кожи и сухожилий (коллаген, желатина), волоса и рога (кератин), мышц (мио­ зины) и др. В организме они выполняют в основном механические функции, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозин является ферментом; он расщепляет аденазинтрифосфорпую кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, вы­ деляемой при ее расщеплении.

Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно не растворимы в во­ де, однако способны набухать в ней, что говорит об их гидрофильных свойствах.

Глобулярные (от латинского слова globula — шарик) белки состоят из мак­ ромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Харак­ терной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т.е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в био­ логических жидкостях; в крови, лимфе, протоплазме клеток.

Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, моло­ ка, сыворотки крови, пепсин желудочного сока й другие выполняют в организме очень важные биологические функции.

Многочисленные эксперименты показали, что характер связей в фибрилляр­ ных и глобулярных белках одинаков. Молекулярный вес обоих основных струк­ турных видов белка также примерно одинаков (от 30 000 до 1 000 000 и более), но форма значительно отличается. Так, у фибриллярных белков длина макро­ глобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину. Например, макроглобула

проколлагена с молекулярным весом 680 000 имеет длину около 3000 А, а толщи­ ну — всего лишь несколько ангстрем.

426 -

На поверхности тех и других белков имеется большое количество гидрофиль­ ных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макро­ структур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отде­ лах белковых макроструктур; кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных «ячейках», образованных гид­ ратированными полипептидными цепочками. И, наконец, диполи воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности.

мономеров является одним из пуриновых (аденин или гуанин)или пиримидино­ вых (тимин, цитозин или урацил) оснований, соединенных через рибозу или дизоксирибозу с фосфорной кислотой. Особое значение придают в биологических процессах рибонуклеиновой (РНК) и дезоксирибонуклеиновой кислотам (ДНК). Обе эти нуклеиновые кислоты встречаются в живых тканях в связанном с белком виде.

Электрический заряд белков, помимо их своеобразного строения, является особенностью их свойств. В белковой молекуле содержится две полярные группы: основная —NHj и кислотная—СООН, которые и сообщают макромолекуле ам­ фотерные свойства. Белки не просто электролиты, а электролиты — амфолиты.

Это означает, что в водных растворах макромолекулы способны диссоциировать как кислоты, т. е. с отщеплением свободных ионов водорода

\соон + H2O ^ R <ХХЮН +ОН-

Макромолекулы белков имеют спиралевидную конфигурацию, которая мо­ жет изменяться в зависимости от знака их заряда. Так, в нейтральном состоянии

127 -

белка противоположно заряженные ионы NH* и СОО~ испытывают сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывают укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали (рис. 180). В кислой и щелочной среде про­ исходит отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом, т. е. рас­ кручивание спирали.

^

3 [

Рис. 181. Электрофоретический прибор Тизелиуса:

/ — U-образная трубка; 2 — электроды

Таким образом, заряд белка зависит от соотношения в его молекулах кар­ боксильных и аминных групп и от pH среды. Значение pH раствора белка, при котором белок становится электронейтральным, называется иаоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение pH, при котором он

находится в изоэлектрическом состоянии (табл. 80).

Т а б ли ц а 80

Изоэлектрические точки (ИЭТ) различных белков

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии белки имеют наимень­ шую вязкость. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромо­ лекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок.

• - 428 —