Файл: Сикорский, З. Технология продуктов морского происхождения.pdf

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 14.10.2024

Просмотров: 143

Скачиваний: 0

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

кого на вкус и имеющего неприятный запах, содержит 50—60% сырого белка, доля небелкового азота составляет 5,7% от обще­ го азота. Пищевая ценность белка этого препарата составляет только 29% по отношению к пищевой ценности белка яйца и 39% — пищевой ценности стандартного белка, принятого ФАО за образец. Аминокислотами, снижающими пищевую ценность этого белка, являются прежде всего метионин и цистин, а затем изолейцин. Белок хлореллы имеет относительно низкую перевариваемость, которая составляет, около 66% [56] при условии, что хлорелла является единственным источником белка в пище. В то же время применение белка хлореллы в качестве добавки к другим белковым продуктам повышает его перевариваемость. Установлено, что белок хлореллы может без изменения усвояе­ мости заменить в диете 7з белка яйца и ? / з рыбного белка, а добавление его к рису значительно улучшает общую усвояе­ мость азота. Этот эффект обусловлен тем, что хлорелла являет­ ся превосходным источником лизина и треонина.

Большое число одноклеточных водорослей образуют летучие сернистые соединения, которые, как полагают, являются причи­ ной запаха, типичного для некоторых морских рыб и беспозво­ ночных. Основными среди этих летучих сернистых соединений являются метилсульфид, сероводород и тиоловые соединения.

СП И С О К И С П О Л Ь ЗО В А Н Н О Й ЛИТЕРАТУРЫ

1.Асктап R. С.: Nature, 208, 1213—1214 (1965).

2.Асктап R. С.: J. Food. Technol., 2, 2, 169—181 (1967).

3.Асктап R. G., Cormier М. G.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 24, 2, 357—873 (1967).

4.Асктап R. G. et al: J. Fish. Res. Bd. Canada, 24, 2, 457—461 (1967).

5.Addison R. F. et al: tamze, 25, 10, 2083—2090 (1968)

6.Anonimowo: Analyst, 91, 1085, 540—542 (1966).

7.Bell G. R.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 25, 6, 1247—1268 (1968).

8.Bendall J. R.: Post Mortem Changes in Muscle, in: The Structure and Function

of Muscle Vol 3. G

H

Bourne ed.. Academic Press. New York 1960.

9. BiliAski E., Jonas R.

E.

E.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 23, 2, 207—220 (1966).

10.BiliAski E., Jonas R. E. E.: tamze, 23, 11, 1811—1813 (1960).

11.Bilinski E., Bardner L. J.: tamze, 25, 8, 1555—1560 (1968).

12.Bishop С. M., Odense P. H.: tamze, 24, 12, 2549—2553 (1967).

13.

Borgstrom

G.: Shellfish Protein

— Nutritive Aspects.

Vol

1. Fish as

Food.

14.

G. Borgstrom ed., Academic Press. New York

1962.

 

25, 7,

1323—1331

(1968).

Войск R. G., Ball R. C.: 3. Fish. Res. Bd.

Canada,

15. Braekkan

R. R„ Воде G.: Report

on Technological

Research

Concerning

Nor-

16.

vegian Fisheries Laboratory. Bergen 1962.

25, 11

2453—2460 (1968).

 

Brooke R. О et al.: J. Fish. Res. Bd. Canada,

 

17.Burt J. R.: 3. Fish. Res. Bd. Canada, 23, 4, 527—538 (1966)

18.Buttkus H.: tamze, 23, 4, 563—573 (1966).

19.Buttkus H.: tamze, 24, 7, 1607—1612 (1967).

20. Causeret J.: Fish as a Source of Mineral Nutrition. Vol. 2. Fish as Food.

G. Borgstrom ed,, Academic Press. New York 1962.

21.Chowrenko P. M., Chowrenko A. N.: Rybnoje Chozjajstwo, 44, 2, 69 (1968).

22.Cieglewicz W.: Zarys technologii ryb. WK. Warszawa 1954.

23.Cohen H. et al.: J. Food Sci., 32, 2, 179—181 (1967).

24.Connell J. J.:.Fish Muscle Proteins and Some Effects on them of Processing. Proteins and their Reactions. H. W. Schultz and A. F. Anglemier ed., AVI. Westport 1964.

5*

67,

 


25.

Criitckshank E. M.: Fat

Soluble Vitamins. Vol. 2. Tish

as Food. G. Borgstrom

26.

ed., Academic Press. New York 1962.

Rybackiego w Gdyni,

Czapke K., Trzqsihski

P.: Prace Morskiego Instytutu

 

12, B, 50—69 (1964).

 

 

27.Dambergs N.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 20, 4, 909—918 (1963).

28.Dambergs N.: tamze, 21, 4, 703—709 (1964).

29.Dambergs N. et al.: tamze, 25, 5, 935—942 (1968).

30.Desrosier N. W.: Attack on Starvation. AVI. Westport 1961.

31. Dingle J. R., Hines J. A.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 24, 8, 1717—1730 (1967).

32.Dyer W. J. et al.: tamze, 7, 585—593 (1950).

33.Dyer W. J., Dingle J. R.: Fish Proteins with Reference to Freezing. Vol. 1. Fish

34.

as Food. G. Borgstrom ed., Academic Press. New York 1961.

 

Ebashi S., Ebashi F.: J. Biochem., 58, 1, 7—12 (1965).

3, 3, 1—4 (1966).

35

Farragvt R. N., Thompson M. H.: Fishery Industrial Research,

36.Gosselin-Rey G. et al.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 25, 12 2711—2714 ,(1968).

37.Groninger H. S.: Arch. Biochem. Biophys., 108, 2, 175—182 (1964).

38.Groninger H. S., Eklund M. W.: Appl. Microbiol., 14, 1, 110—114 (1966).

39.Gruger E. H. et al.: J. Am. Oil Chem. Soc., 41, 10, 662—667 (1964).

40.Gustavson К. H.: The Chemistry and Reactivity of Collagen. Academic Press. New York 1956.

41.Hamm R'.: Biochemistry of Meat Hydration. Vol. 10. Advances in Food Research. C. O. Chichester et al. ed., Academic Press. New York 1960.

42.Harding J. J.: The Unusual Links and Cross-Links of Collagen. Vol. 20. Advan­ ces in Potein Chemistry. С. B. Anfinsen et. al. ed., Academic Press. New

43.

York 1965.

Hippel P. H.: The Structure of Collagen and Gelatin. Vol,

Harrington F. H.,

 

16. Advances in Protein Chemistry. С. B. Anfinsen et al. ed., Academic Press.

44.

New York 1961.

 

to Edible

Parts. Vol.

Higashi H.: Vitamins in Fish — with Special Reference

45.

1 Fish as Food. G. Borgstrom ed., Academic Press. New York 1961.

CLPR, 17,

Hryniewiecka K.:

Wiadomosci z zakresu przetworstwa

rybnego,

 

9, 26—29 (1969),.

 

 

 

46.Hughes R. B.: J. Sci. Food Agric., 10, 8, 431—436 (1959).

47..Hughes R. Б.: tamze, 10, 10, 558—564 (1959).

43.Huxley H. E., Hanson J.: The Molecular. Basis of Contraction in Cross-Striated Muscles. The Structure and Function of Muscle, Vol. 1. G. H. Bourne ed.. Academic Press, New York I960.

49.Ironside J. I. M., Love R. M.: J. Sci. Food Agric., 9, 597 (1958).

50.

Jacquot R.:

Organic Constituents of Fish and other

Aquatic Animal

Foods.

H.

Vol. 1.

Fish

as Fo^d. G. Borgstrom ed., Academic Press. New York 1961.

Jonas

R. E.

E., Bilinski E.: J. Fish. Res. Bd. Canada,

24, 12, 2555—2562

(1967).

52.Kapsiotis G. D.: II Intern. Congress of Food Science and Technology. Warsaw 1966.

53.Konosu S. et al.: Bull. Jap. Soc. Sci. Fisheries, 30, 11,- "930—934 (1964).

54.Korobkina G. S. et al.: Rybnoje Chozjajstwo, 44, 1, 68—69 (1968).

55.Kritshevsky D. et al.: J. Food Sci., 32, 1, 64—66 (1967).

56.Lee S. K. et al.: J. Nutrition, 92, 2, 281—285 (1967).

57.Love R. M.: J. Sci. Food Agric., 4, 195—198 (1958).

58.Love R. M.: tamze, 13, 5, 269—278 (1962).

59.Love R. M. et al.: The Chemical Composition of Fish Tissues. D.S.I.R., Food

Investigation Special .Report No. 69. H. M. Stationary Office. London 1959.

60.Love R. M., Robertson I.: J. Sci. Food Agric., 18, 5, 217—220 (1967).

61.Love R. M. et al.: tamze, 19, 7, 415—422 (1968).

62.Machmudow A. M.: Rybnoje Chozjajstwo, 42, 12, 70—71 (1966).

63. MacLeod R. A. et al.: Canadian J. Biochem. Physiol., 41, 1971—1981 (1963).

64.Maruyama K., Ebashi S.: J. Biochem., 58, 1, 13—19 (1965).

65.Matsumoto J. J. et al.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 24, 4, 873—882 (1967).

66.Medwiediewa E. I. et al.: Rybnoje Chozjajstwo, 44. 7, 57—59 (1938).

67.- Morrison С. M., Odense P. H.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 25, 7, 1339—1345 (1968).

68.Nishita K. et al.: Bull. Fac. Fisheries Hokkaido University, 17, 3, 139—146 (1966).

69.Partmann W.: Zool. Jb. Physiol., 71, 261—286 (1965).

70.Partmann W.: Arch. Fischereiwiss., 19, 1, 64—77 (1968).

71.Pezacki W. et al.: Med. Wet., 21, 5, 280—283 (1965).

72.Porter R. W„: J. Food Sci., 33, 311—314 (1968).

73. Reap G. A.: Report of the Director of Food Investigation for the year 1935,

p. 35. H. M. Stationery Office.

74.Reich G.: Kolagen. Zarys metod, wyniki i kierunki badaft. WNT. Warszawa 1970.

6 8


YS. Steoerc u. et ai.: Arch. Fischereiwiss., 15, 3; 233—244 (1964):

76.Stansby M. E„ Hall A. S Fishery Industrial Research, 3, 4, 29—46 (1967).

77.Szent-Gy&rgyi: Chemistry of Muscular Contraction. Academic Press. New York 1951.

78.Szkilludzilowa IV. et al.: Rocz. PZH, 20, 2, 201—209 (1969).

79.Taguchi T., lkeda S.: Bull. Jap. Soc. Sci. Fisheries, 34, 4, 339—343 (1968).

80.Taguchi T., Ikeda S.: tamze, 34, 5, 411—414 (1968).

81.Tarr H. L. A., Comer A. G.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 22. 2, 307—311 (1965).

82.Tarr H. L. A., Roy J. E.: Canadian J. Biochem., 45, 3, 409—419 (1967).

83.Teshima S., Kashiwada H. K.: Bull. Jap. Soc. Sci. Fish., 33, 10, 979—983 (1967),

wg Com. Fish. Abstr., 21, 9, 9.

84. Tomlinson W., Geiger S. E.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 20, 1, 187—192 (1963).

85.Trokowicz D., Skrodzki M.: Gospodarka Rybna, 18, 10, 11—12 (1966).

86.Tsuchiya T.: Biochemistry of Fish Oils. Vol. 1 Fish as Food. G. C. Borgstrom

ed., Academic Press. New York 1961.

«7. Wilson A. C. et al.: Science, 157, 3784, 82—83 (1967).

88. Yvrkowski M., Brockerhoff H.: J. Fish. Res. Bd. Canada, 22, 3, 643—652 (1965).

ПРОЦЕССЫ, ИЗМЕНЯЮЩИЕ ТЕХНОЛОГИЧЕСКУЮ ПРИГОДНОСТЬ МОРСКОГО ПИЩЕВОГО СЫРЬЯ

Кроме особенностей, связанных с видом и расой, большое влияние на пищевую ценность как рыбного, так и нерыбного сырья оказывают период добычи, район и способ лова. Измене­ ния, происходящие в рыбе после извлечения ее из воды, зависят не только от способов обработки ее на палубе рыболовного суд­ на, но и от вида применяемых орудий и методов лова.

БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМ ЕНЕНИЯ

Физиологическое состояние, в котором находится рыба непо­ средственно перед засыпанием или обескровливанием, влияет на прохождение посмертных биохимических процессов, устойчи­ вость мяса к порче и определяет пригодность сырья к обработ­ ке. В связи с этим необходимо остановиться на основных мета­ болических изменениях, происходящих в мышцах, от направле­ ния и интенсивности которых зависит прежде всего состав про­ дуктов метаболизма в тканях в момент смерти животного, а так­ же дальнейшее прохождение биохимических реакций, влияющих на технологические свойства сырья.

Для жизнедеятельности организма требуются энергия, источ­ ником которой является корм и система ферментов, контроли­ рующая диссимиляцию питательных веществ. Схема превраще­ ния материи и энергии в живом организме может быть представ­ лена следующим образом:

Высокий энергети­ ческий уровень

Низкий энергети­ ческий уровень

катаболизма накопления и сохранения

работы

знергии

 

69



500

 

 

 

 

Основным источником энер­

 

 

 

 

 

гии в мышцах является глико­

I

ч

 

 

 

ген, полное окисление которо­

 

чЛ

 

 

 

го до двуокиси углерода и во­

m

Хч

 

 

 

ды

позволяет

получить

 

 

 

 

 

165

кДж/моль

 

(исходя

из

|

 

 

 

 

100%-ного выхода) при усло­

 

 

 

 

вии

достаточного

поступления

| 300

 

 

 

 

кислорода,

используемого

в

§

 

 

 

 

качестве

акцептора электро­

л

 

 

 

 

 

 

\

 

нов при участии ферментов ды­

1

 

 

 

l

 

 

\ \

 

хания. В условиях интенсивной

 

 

—V 4r--------

работы мышц снабжение орга­

 

 

\ \ \V 2

 

 

низма кислородом

недостаточ­

 

 

 

/ n \\ '

ное, и реакция в бескислород­

W 0

 

 

 

N

ной

среде

(так

называемый

 

100

200

3 0 0

фосфолирующий

 

гликолиз)

 

Гликоген,

мг на ЮОг

 

идет

только

до

образования

Рис. 8. Взаимосвязь между содержа­

молочной кислоты при выделе­

нии всего около 12 кДж/моль

нием гликогена и

содержанием

мо­

лочной кислоты в мясе нерестующей

(рис. 8).

 

 

и

сохранение

форели

непосредственно

после

ее

Накопление

смерти

(для исследования использо­

энергии,

освобожденной при

ваны 73 экземпляра рыб)

[66]:

 

окислении корма в огранизме,

1 — установленная

теоретически

при

происходит при участии целого

условии, что все количество гликоге­

ряда

соединений,

способных

на перейдет в лактат; 2 — то же, экс­

выделять

большие количества

периментально.

 

 

 

 

 

 

 

 

энергии в процессе гидролиза.

 

 

 

 

 

Важнейшим

из

этих соедине­

ний является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), выполняю­ щая роль универсального переносчика энергии, необходимой

также для работы мышц.

Работающая мышца гидролизует АТФ в количестве около 10_3 моля/г в 1 мин. Резервов АТФ в мышцах, составляющих только около 5ХЮ~6 моля/г, хватает для работы в течение 0,3 с. При максимальном усилии мышце требуется АТФ примерно в 1000 раз больше, чем в состоянии покоя. Возрастание скорости усвоения кислорода значительно ниже, поэтому не имеется воз­ можности быстрого введения в реакцию дополнительных коли­ честв АТФ, полученных при полном окислении сахара до дву­ окиси углерода и воды. В то же время в мышцах имеется другой источник энергии — креатинфосфат, количество которого при­ мерно в 6 раз превышает количество аденозин-5-трифосфата. В отсутствии кислорода из креатинфосфата при помощи транс­ фосфорилирования образуется дополнительное количество АТФ, необходимое для выполнения работы:

К и н а за

Креатинфосфат + АДФ

К р еа ти н

->■Креатин + АТФ.

70