Файл: Сикорский, З. Технология продуктов морского происхождения.pdf

Кроме описанной выше структуры, в тропоколлагене сущест­ вуют бесструктурные участки, в которых строительные элемен­ ты не имеют ориентированного пространственного располо­ жения.

В коллагене из хвоста щуки доля фрагментов с кристалли­ ческой, упорядоченной структурой составляет 20—30% и боль­ ше (в ткани старой рыбы). Считают, что наступающие с возра­ стом рыбы кристаллизация и образование сетчатой структуры обусловливают более низкую восприимчивость старого коллаге­ на к действию коллагеназы, а также более низкую его водоудер­ живающую способность. Аморфные участки коллагена более восприимчивы к действию эндопептидаз и образованию допол­

Большую роль в образовании и сохранении структуры мак­ ромолекулы тропоколлагена играет вода, которая создает рас­ положенные на равном расстоянии от оси молекулы цепи, удер­ живаемые при помощи водородных связей. Таким образом, образуется как бы водная оболочка, стабилизирующая внутримо­ лекулярную и межмолекулярную структуру коллагена. По-види- мому, существуют одновалентные или многовалентные связи частичек воды через полярные группы одной цепи или соседних главных цепей. По данным некоторых исследователей, между двумя соседними молекулами тропоколлагена должно сущест­ вовать не менее 8 одномолекулярных поляризованных слоев воды.

В результате дальнейшего развития коллаген соединитель­ ной ткани подвергается агрегированию, вследствие чего путем связывания перемещенных относительно своей оси макромоле­ кул образуются нити со средним сечением около 2 мкм. Это структура коллагена четвертого порядка. В этом случае пере­ плетение образуется благодаря ковалентным связям между альдегидными группами одной цепи, а также благодаря эфир­ ным связям, например между аспарагиновой кислотой и се­ рином.

Кроме того, в коллагене установлено присутствие мостиков, образованных при возникновении е-аминолизилпептидов, а так­ же у-глютамилпептидов. В строительстве нитей также участву­ ют водородные связи между боковыми цепями и пептидными группами, ионные связи между заряженными боковыми цепями

волокон со средним сечением 20 мкм. Волокна чаще всего со­ браны в пучки. В коже рыбы волокна уложены равномерно, а в соединительной ткани других частей тела установлено суще­ ствование разветвленных волокон, а также пучков и трехмер­ ных переплетений волокнистых компонентов. Коллагеновые во­

40

локна можно наблюдать в оптический микроскоп после соответ­ ствующего селективного окрашивания ткани кислым фуксином и пикриновой кислотой в желто-красный цвет. Прочность воло­ кон коллагена на растяжение составляет около 1,02-10~2 Па.

Структура коллагена определяет его способно,сть к набуха­ нию и растворимость. С увеличением степени агрегации и числа поперечных связей высокой энергии уменьшаются набухаемость

вводе и растворимость коллагена.

Вжелатине доля кристаллической структуры составляет

около 18%, а способность поглощения водяных паров 0,42 моля Н20 на моль мономера, что после внесения поправки на степень кристаллизации равно 0,51 моля. Способность к поглощению водяных паров показывают только аморфные участки кол­ лагена.

Коллаген поглощает водяные пары в количестве, достигаю­ щем 50% от его массы, благодаря большой гидрофильности, обусловленной присутствием кислотных и щелочных групп, а также пептидных групп, занятых в образовании водородных мостиков в молекуле. В водной среде коллаген набухает, а ко­ личество поглощенной воды зависит от pH и содержания нейт­ ральных солей. В изоэлектрической точке при pH от 7,0 до 7,8 набухание наименьшее. Степень поглощения зависит также от возраста ткани — молодой, только что образованный коллаген набухает сильнее, чем старый. Сущность набухания заключает­ ся в проникновении воды в пространство между полипептидными цепями. Добавление кислоты или щелочи приводит к обра­ зованию одноименных зарядов в белковой молекуле и увеличи­ вает возможность проникновения воды из-за разрыва водородных связей и возрастания сил электрического отталки­ вания.

Из соединительных тканей различного происхождения мож­ но с помощью растворов соответствующей ионной силы экстра­ гировать от 3 до 15% всего содержащегося в ней коллагена. Ко­ личество коллагена, переходящего в раствор, тем больше, чем моложе соединительная ткань и, следовательно, чем меньше в ней поперечных мостиков между главными цепями.

Растворенный коллаген можно получить в фибриллярной форме путем диализа. В зависимости от состава применяемых растворов из натуральной соединительной ткани получают раз­ новидности растворимого коллагена, различающиеся количест­ вом поперечных связей. Все эти разновидности коллагена, полу­ ченные путем непосредственной экстракции из ткани, называют тропоколлагеном. Одной из разновидностей тропоколлагена является коллаген, растворимый в растворах нейтральных со­ лей (нейтральный фосфатный буфер или 0,45 М раствор хло­ ристого натрия; слабощелочной фосфатный буфер с pH около 9) и имеющий только ковалентные связи внутри цепей, соеди­ няющие отдельные подгруппы в молекулы. Выделяют также

41

коллаген, растворимый в кислотах (холодная разбавленная уксусная кислота; фосфатный буфер с ионной силой от 0,05 до 0,1 при pH от 3,3 до 3,7), который имеет сетку из внутримолеку­ лярных ковалентных связей. Созревший коллаген, имеющий пространственные связи, не растворим в слабых кислотах и бу­ ферных растворах. Его можно растворить лишь после селек­ тивного разрушения связей, образующих сетку, без разрушения пептидных связей в главных цепях. Растворимость коллагена увеличивается уже после очень тонкого механического измель­ чения ткани, а также в результате воздействия протеиназ при высоком давлении и температуре ниже температуры денатура­ ции или под влиянием обработки химическими веществами, на­ пример, щелочами.

Натуральный коллаген не подвергается разложению под

коллагена или отделение телопептидов при оптимальных усло­ виях. Этот эффект вызывается прежде всего воздействием веществ, сопутствующих коллагену в соединительной ткани, в местах, не имеющих упорядоченной структуры.

Способность к гидролизу коллагена имеет только коллагеназа — фермент, вырабатываемый бактериями, которые вызы­ вают газовую гангрену — Clostridium perfringen и С. histoliticum. После денатурации коллагена все протеазы вызывают его гидролитическое разложение, при этом ход реакции зависит от свойств фермента.

Характерным свойством коллагена, имеющим решающее значение при тепловой обработке мяса, является его способ­ ность к денатурации и превращению в растворимый желатин, образующий желе.

Содержание коллагена в соединительной ткани мяса костис­ тых рыб составляет около 3%, в то время как у хрящевых до 10% (гладкий скат—-8%, кошачья акула — 10%)• Содержание коллагена и эластина в мясе теплокровных животных значи­ тельно выше (у крупного рогатого скота — 8—20% в зависимо­ сти от части туши).

Волокна ретикулина нежнее коллагеновых волокон. Они обычно представляют собой сетку губчатой структуры и распо­ лагаются в соединительной ткани в местах с большой метабо­ лической активностью. Волокна ретикулина построены из нитей, невидимых в оптический микроскоп, а также из бесструктурного

аминокислот приходится всего 27 молей кислых аминокислот, 10 молей основных аминокислот и 94 моля оксипролина. Сум­

42

марная доля глицина, аланина, валина, пролина и лейцина со­ ставляет 80% от общей массы белка. Молекулярный вес эласти­ на от 60 000 до 100 000. В соединительной ткани эластина гораз­ до меньше, чем коллагена в виде тонких волокон, вплетенных в сетевую структуру. Характерной чертой этих волокон являет­ ся большая упругость, подобная упругости резины. Эластин отделяется от коллагена путем обработки стромы горячим рас­ твором едкого натра. При этом коллаген растворяется, а элас­ тин остается нерастворенным. Эластин не гидролизуется также

ипод воздействием пепсина и не превращается в желатин во время тепловой обработки мяса во влажной среде.

Нуклеиновые кислоты. Мясо рыб содержит нуклеиновые кис­ лоты, количество которых невелико и зависит от размеров рыбы

иместа отбора проб. Рибонуклеиновая кислота (РНК) скапли­

рах клеток. Обе кислоты находятся в мышцах в виде соединений

100 мг% и более, ДНК — в количестве нескольких миллиграммпроцентов [59]. В то же время сухой остаток молок лосося со­ стоит на 49% из нуклеиновых кислот и на 27% из белка [50].

Небелковые азотистые вещества. Эти соединения играют зна­ чительную роль в биохимических и микробиологических изме­ нениях, происходящих в рыбе после ее смерти. От их присутст­ вия в большой мере зависят органолептические свойства про­ дукта, прежде всего его вкус и запах. Содержание небелковых азотистых веществ в мясе изменяется во время хранения рыбы. Одни соединения разлагаются под действием эндогенных и бак­ териальных ферментов, другие накапливаются в результате ка-

жание небелкового азота колеблется от 9 до 14%, в мясе сель­ девых— от 16 до 18% от общего азота. Белое мясо содержит значительно меньше небелковых азотистых веществ, чем тем­ ное. Содержание небелкового азота зависит от количества крас­ ного пигмента в мышцах. Очень большое содержание небелко­

трактах из мышц рыбы присутствует большое число аминокис­ лот. Их количество варьирует в соответствии с посмертными йзменениями рыбы, поэтому при сравнении данных, опублико­ ванных разными авторами, следует обращать внимание также на степень свежести исследуемой рыбы.

Содержание свободных аминокислот в мясе трески, вылов­ ленной стазными неводами, составляет около 2,5% от общего количества аминокислот, входящих в состав мышечного белка.

43